@ Ondine!

[Squeeze!]

Salut

J'ai 2 petits soucis :

1) Pourquoi peut-on dire que la théonine T possède 2 carbones asymétriques ?


2) Est-ce que tu peux m'expliquer la méthode des bols en prenant des exemples ?


J'inaugure ton nouveau statut de tut' biocell, m'en veux pas ^^'

[Brou]

Pour le bon déroulement de ton année forumesque récapitulons certains petits points:
- Mettre un titre à son topic autres que @ "tuteur x"
- poster dans la bonne section
- continuer à être drôle


Plus sérieusement éviter d'interpeller un tuteur comme ça ça sera un grand signe de politesse envers les autres tut' et surtout envers le tut' cité car ça fait un peu "réponds moi tout de suite maintenant, schnell!"

[nenyan]

D'ailleur c'est moi qui te répondrais : p

Pour la thréonine :

Petit rappel : pour déterminer si un carbone est asymétrique ou non, il faut déjà qu'il soit insaturé (4 liaisons simples), et qu'il dispose de 4 substituants différents

Donc la, on regarde d'abord le carbone alpha, il est lié à un H, un N, un COOH et la chaine latérale, les substituants sont tous différents, il est asymétrique (les carbones alpha de tous les acides aminés sont asymétrique à l'exception de la glycine !)

Ensuite, le carbone bêta est lié à un hydroxyle, un méthyle, au carbone alpha et à un hydrogène, pas de substituants identiques, il est donc asymétrique, c'est pas plus compliqué que ça.

La méthode des bols

Expliquer cette méthode sans avoir de schéma sous la mains est assez compliqué. Je vais essayer quand même, et je posterai plus tard une explication plus détaillée

On va prendre un peptide simple : PCEM

La première étape est d'identifier tous les pKa :
- Nterminal : 9
- Cterminal : 2
- Cysteine : 8
- Glutamate : 4
Les chaines latérales de la proline et de la méthionine sont non ionisables, donc sans pKa.
On a donc 4 pKa, il faut dessiner 4 bols, et placer les pKa de gauche à droite, sous chaque bols, par ordre croissant.

La seconde étape est de calculer la charge globale de ton peptide à pH très acide (pH = 0).
Donc tu analyse tes fonctions ionisables une par une :
- Nterminal : chargée +1 à pH=0
- Cterminal : chargée 0 à pH=0
- Cysteine : chargée 0 à pH=0
- Glutamate : chargée 0 à pH=0

Soit un total de +1 à pH = 0, sur le "bord" le plus à gauche du premier bols, qui correspond au pH le plus acide, tu vas donc mettre +1. Et il faut ensuite enlever 1 à chaque autre valeur (en clair, sur le deuxieme "pic", il faut mettre 0, sur le troisième -1, etc etc etc)
Pour terminer, tu fais la moyenne des deux valeurs qui encadrent le 0

A pH = 3, ce peptide sera donc majoritairement sous forme globalement non chargée (mais ionisée quand même!).

[Ondine]

Salut !
Alors Squeeze justes quelques précisions ^^
Brou a raison, pour la clarté du forum, évite de mettre des noms dans les titres, et même dans les posts !
Ensuite, moi je suis tutrice de biocell avec Alexis et Guillaume, pas de bioch !
On te répondra avec plaisir quand t'aura une question en biocell !

[Squeeze!]

Je m'excuse, c'était en effet très maladroit de ma part d'écrire un post avec un tel titre (d'autant plus que je me suis trompé de tuteur, la totale ^^' )

Bref merci beaucoup pour ta réponse Nenyan!

J'me suis trouvé encore quelques bugs par contre...

- La méthode des bols nous permet de calculer le pHi du peptide c'est bien ça ?

- Par ailleurs, à pH = 7 (pH physiologique), peut-on dire que le peptide PCEM, (toujours le même) est
"chargé négativement et migre vers l'anode" ?

[marquito]

Salut Squeeze !
En effet la méthode des bols te permet de connaître la charge du peptide à un pH donné.

Ici le peptide PCEM à pH = 7 sera chargé -1 car 7 est compris entre 4 et 8 , en effet a pH=7 tu auras :
- la fonction amine de la proline encore protonée chargée +1 (pka = 9)
- la fonction thiol de la cystéine encore protonée donc chargée 0 (pka = 8 )
- la fonction carboxylique du glutamate déprotonée donc chargée -1 (pka = 4)
- la fonction carboxylique final de la méthionine déprotonée chargée -1 (pka = 2)

On peut donc dire que ce peptide migrera vers l'anode car "l'anode attire les anions" (c'est l'une de mes phrases mnémo). Maintenant un point qui avait de l'importance pour le professeur Mengual même si ça reste logique (Cf : QCM 13 du concours de cette année) :
A pH = 8,5 par exemple PCEM sera chargé -2 donc on peut dire qu'à pH = 8.5 PCEM sera encore plus près de l'anode qu'à pH = 7.

Si tu as d'autres questions n'hésite pas

[Squeeze!]

Ok! Merci beaucoup

Vue que tu en parles, j'ai regardé le QCM 13 (que d'ailleurs je n'ai pas réussi à résoudre le jour du concours)

Donc là je pense avoir trouvé la réponse :

1) Pour les 5 peptides, j'ai utilité la méthode des bols, pour trouver quelle est la charge à pH = 5. J'obtiens pour chacun :
P1 : +2
P2 : -2
P3 : -1
P4 : +1
P5 : 0

2) sachant que Cathode : attire les cations & Anode : attire les anions

J'en conclus que la bonne réponse est la A .

- Est-ce que c'est la bonne réponse ?
- Y a-t-il une méthode plus rapide ? Parce qu'utiliser la méthode des bols 5 fois me paraît être beaucoup trop long pour la résolution de ce QCM ...

[marquito]

Yes Bonne réponse Squeeze ! C'est bien la A.

Une méthode plus rapide consiste à connaître la charge de tes acides aminés à un pH donné.
Voici un tableau récapitulatif :



En gros retient :
- D et E aa acide donc déprotonés sur leur chaîne latérale quand le pH atteind 5
- H,C,Y aa neutres à pH physio (Même si H est considéré comme un aa basique)
- K,R aa basique donc protoné sur leur chaîne latérale à ph = 7

Ici on te dit que c'est à pH = 5 et que la connaissance des Pka des chaînes latérales n'est pas nécessaire.
La première chose que tu sais c'est que la fonction amide du premier aa d'une protéine est chargé +1 alors que la fonction acide carboxylique du dernier aa de cette même protéine est chargé -1 (puisqu'on est à pH = 5). Du coup ta protéine aura pour charge globale la somme des charges des chaînes latérales de tes aa. (Tu me suis ?)

Maintenant si tu connais un peux ton tableau tu peux en déduire :
P1 : R-G-P-K --> chargé +2 car la fonction amine du noyau guanidium de l'H est chargé +1 et la fonction amine de ta lysine est chargé +1
P2 : G-E-C-D --> chargé -2 car la fonction carboxylique de ton glutamate est déprotoné et la fonction carboxylique de ton aspartate aussi
P3 : A-G-D-S --> chargé -1 à cause de la fonction carboxylique de l'aspatate
P4 : K-G-R-D --> chargé +1 à cause de la fonction amine de ta lysine chargée +1, la fonction amine de l'arginine chargée +1 et la fonction carboxylique de ton aspartate chargé -1
P5 : chargé 0

En gros tu mets des + ou des - en dessous de chaque acide aminé qui composent ta protéine.

[nenyan]

Pour ce QCM, il y avait une méthode très rapide (c'était écrit dans le titre d'ailleurs que les pKa étaient inutiles).

Peptide 1 : R-G-P-K : 2 AA basiques
Peptide 2 : G-E-C-D : 2 AA acides, 1 AA neutre à pH = 5
Peptide 3 : A-G-D-S : 1 AA acide
Peptide 4 : K-G-R-D : 2 AA basiques, 1 AA acide

A partir la, il faut faire un petit rappel : en simplifiant, dans les AA, les bases sont des amines qui se chargent +1 à pH acide, et les acides sont des carboxyles qui se chargent -1 à pH alcalin

à pH = 5, donc légèrement acides, on va avoir une tendance à protonner les amines (ne savoir que les ordres de grandeurs des pKa suffit, une amine c'est autour de 8-9, un carboxyle c'est entre 2 et 5, pour simplifier)
Donc pour résumer, à pH = 5, la majorité des amines seront chargées +1

A partir de ça, tu en arrive facilement a la conclusion que le peptide 1 sera le plus chargé positivement, quoi qu'il arrive
Et s'il est le plus positif, il sera forcément très proche de la cathode.
Donc tu peux éliminer B, C et D.
Apres pour E, tu sais que les peptides 4 et 1 ne seront que très peu différents, donc tu peux l'éliminer aussi parce que tu ne pourras pas avoir ces 2 peptides aux deux extrémités du gel d’électrophorèse

Réponse A !

Moralité : connaître les pKa c'est très bien, ça sert beaucoup, mais si dans un qcm il est écrit qu'il n'est pas nécessaire de les connaître, c'est qu'il n'est vraiment pas nécessaire des les connaître et qu'il y a forcément une méthode simple et plus rapide que calculer la charge de tous ces peptides

[Squeeze!]

Ok merci je pense avoir saisi !

Pour le QCM qui suit, le QCM 14 de Mengual, il me semble que la bonne est la A .
En effet :
1) FAUX --> Les deux n'ont strictement rien à voir...

2) FAUX --> Dans les classes de lipides, on retouve les vitamines A,D,E,K, entre autres. (On s'einteresse ici à la vitamineD). Donc ce genre de vitamine et le cholestérol n'ont rien à voir l'un avec l'autre, bien que ce soient tous les 2 des lipides.

3) VRAI --> cholestérol : 25 atomes de carbone.

4) VRAI --> L'acide arachidonique dérive de l'acide linoléique qui est bien un acide gras esseniel (oméga - 3 : oui )

5) VRAI --> le cortisol, la testostérone et l'aldostérone dérivent tous les 3 de la progestérone.
Après peut-on dire " qu"ils ont en commun la même structure du cycle A " ?? Qe faut-il comprendre ici je ne saisi pas le sens de la phrase. Il me semble quand même que l'item est vrai .. =s

Est-ce que quelqu'un peut m'éclairer par rapport à ce QCM ?
Merci d'avance

[Will]

Le cholestérol c'est 27 atome de carbones il me semble non?

[BlackJesus]

Oui le cholestérol c'est 27 atomes de carbone et non pas 25

[marquito]

Salut!
Pour ce QCM :
1) VRAI --> Regarde la diapo 147 du cours du professeur Mengual tu vois une molécule de cholestérol estérifiée en C3 avec un acide gras innominé (donc ça peut être n'importe lequel) pourquoi pas l'acide arachidonique

2) VRAI --> regarde son cours tu vois la vit D diapo 149

3) FAUX --> Will a raison 27 atomes de carbones

4) FAUX --> L'acide arachidonique dérive de la série oméga-6 des acides gras essentiels (voire diapo 141 de son cours)

5) VRAI --> suffit de regarder les 3 molécules

Bonne réponse C

[Squeeze!]

Ok super merci beacouuup !!