Glycolyse : Réactions exergoniques

[Half]

Bonsoir !

Je viens à l'instant de me poser une question que je m'étais déjà posé lors de la tut' rentrée. Cette question avait fait l'objet d'une réponse de la part d'un tuteur mais je ne me souviens vraiment plus de cette réponse, du coup je me permets de re-demander :

Pourquoi les étapes 1 et 3 de la glycolyse (donc formation de G6P et F1,6di-P) sont fortement exergoniques alors qu'elles ont besoin d'ATP ?

Je me suis dit que l'ATP ici servait peut être uniquement comme apport de groupement P et non pas comme pourvoyeur d'énergie mais je ne suis vraiment pas sur de cette hypothèse :s

J'espère que vous pourrez me répondre même si cette question n'est pas forcément fondamentale !

Merci d'avance

Edit : J'ai une seconde question qui n'a vraiment rien à voir. Je ne fais pas de nouveau post car cette question prend une ligne :

Pourquoi lors du passage de 1,3 DPG en 3PG l'enzyme se nomme la 3PG kinase alors qu'on déphosphoryle le 1,3 DPG (d'ailleurs quelle différence existe-t-il entre une déphosphorylation (donc on enlève un groupement phosphate) et une hydrolyse d'une liaison HPE ? (Je veux dire pour l'hydrolyse finalement on enlève le phosphate, donc est-ce que dans ce cas on peut utiliser les deux termes ?))

Merci !

[Alistair]

Slt !

1) Alors dans ces deux réactions, ce qui est exergonique c'est la réaction globale (pour l'étape 1: G + ATP --> G6P + ADP). Or l'hyrdolyse de l'ATP en ADP est fortement exergonique (-31 KJ/mol). La fixation de phosphate sur le glucose est endergonque c'est vrai, mais le bilan final qui résulte des deux réactions (fixation du phosphate et hysrolyse de l'ATP) est lui exergonique (si tu additionne les delta G des deux parties de la réactions, tu as un résultat négatif).
Je ne sais pas si ça répond à ta question... Le tout est de comprendre que justement on a besoin de l'hydrolyse de l'ATP pour rendre la réaction exergonique (et en plus de ça dans la cas du G6P, l'intéret du phosphate est de séquestrer le glucose dans la cellule)

2) La réponse est simple, tu remarqueras que la PhosphoglucoKinase (PGK) est une enzyme qui fonctionne dans les deux sens ! Elle transforme du 1,3DPG en 3PG dans la glycolyse mais tu verras que dans la néoglucogénèse (qui est simplement la voie inverse de la glycolyse, ou tu remontes les réactions de la glycolyse "à contre-courant") la même enzyme transfome le 3PG en 1,3DPG! Donc comme beaucoup de kinases elle catalyse une réaction réversible.

Maintenant il faut différencier deux choses :
-les kinases qui catalysent un transfert de phosphate d'une molécule A vers une molécule B (la PGK transfert un Phosphare du 1,3DPG à un ADP, mais peut aussi transférer un phosphate de l'ATP vers le 3PG). C'est un transfert et non une hydrolyse!
-Les phosphatases qui sont des hydrolases et qui catalysent des hydrolyse c'est à dire des ruptures de liaisons grace à une molécule d'eau. Les produits sont: la molécule déphosphorylée et un phosphate inorganique libre Pi. Il ne s'agit plus de tranfert !

Les deux types d'enzymes peuvent rompre des liaisons HPE mais différemment.
Ex:
La pyrophosphatase va rompre la liaison HPE dans une moléculle de PPi (pyrophosphate inorganique)
La Pyruvate Kinase va rompre une liaison à très très haut potentiel énergétique (énol-phosphate).

Bon courage !