qcm 13 2004

[andreaE]

Bonsoir j’ai un problème avec ce qcm :
Quelle sont les propositions qui sont toutes deux inexactes :

1-Dans l’inhibition non compétitive, ce sont les modifications structurales induites par la fixation de l’inhibiteur qui altèrent le site catalytique de l’enzyme.
2-dans l’inhibition compétitive, il peut y avoir formation d’un complexe ternaire ESI
3- -dans l’inibition compétitive substrat et inibiteur entre en competition avec le site catalytique de l’enzyme
4 dans l’inihibtion competitive, l’affinité de l’enzyme vis-à-vis du substrat en présence de l’inhibiteur est diminué du rapport(I)/KI
5-dans l’inibition incompetitive la fixation de l’inhibiteur sur l’enzyme libre augmente l’affinité de l’enzyme vis-à-vis du substrat

Réponse anathème : 45

Selon moi :
1 vrai
2 faux
3 faux avec le site de reconnaissance
4 faux augmenté
5 vrai

Voila si quelqu’un peut m’expliquer mes erreurs ou celles des anathèmes merci

[marquito]

Salut,

1- Vrai
2- Faux
3- Faux tu as la bonne raison
4- Vrai, ici on parle de l'affinité qui diminue et donc de Km qui augmente
5- Faux, pas de fixation de l'inhibiteur sur une enzyme libre dans l'inhibition incompétitive

Bonne journée

[andreaE]

ok j'ai compris mes erreurs (les anathemes aussi avaient faux)
merci beaucoup