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(RESOLU) Allosterie et modification covalente ?


(RESOLU) Allosterie et modification covalente ?

Messagepar Fab117 » 27 Oct 2012, 22:45

Bonsoir :)

Désolé de poser beaucoup de questions en ce moment mais avec l'arrivée du métabolisme il y a beaucoup de notions sur lesquels je suis pas à l'aise et ca me plait pas trop :neutre:

Tout d'abord a propos du controle allosterique et controle covalent:

- Ces 2 reactions sont liés non ? Car pour l'exemple du GP c'est la phosphorylation qui a un role d'effecteur qui va permettre le passage de l'etat T Inactif a l'état R actif.

- A propos de la GP dans le muscle il est dit a la page 40 du poly que la modification covalente a lieu avec la phosphorylation et dans la roneo il nous dise que dans le muscle la GP va etre régulé par l'AMP, le Ca2+.

Et il nous dise juste en dessous il y prédominance de l'allosterie sur la phosphorylation ?

Merci d'avance et bonne soirée : :D :
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Re: Allosterie et modification covalente ?

Messagepar Kardajian » 27 Oct 2012, 22:56

Salut ! :D

Je vais essayer de te repondre :

En fait dans le muscle comme dans le foie, les deux types de regulation coexiste, mais n'ont pas la même importance.

Dans le muscle, c'est la régualtion allostérique qui primera sur la phosphorylation, ca veut dire qu'elle sera beaucoup plus importante que la phosphorlation, bien que celle-ci existe quand même ! Dans Le muscle, le metabolisme en question va surtout être régulé par la quantité de Ca2+, AMP etc mais il y a également la phosphorylation, le combiné des deux vont permettre aux enzymes d'être activée totalement (cf la Phk)

Dans le foie, c'est la régulation covalente (phosphorylation) qui primera, bien qu'il y ait aussi de la regulation allosterique (cf Phk avec le calcium) , mais elle est moins importante que la covalente.


Donc en fait il y a le combiné des deux types de régulation, mais elles n'ont pas la même importance en fonction de l'organe considéré.

J'espère t'avoir aidé sans raconter de bêtise, bonne soirée ! :mrgreen:
:yin-yang: Un hamster dans l'espace... serait-ce un hamsteroïde ? :yin-yang:
1 spermatozoïde contient environ 37,5 Mo d'ADN, donc une éjaculation normale transfère environ 1 587 Go de données en 3 sec


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Re: Allosterie et modification covalente ?

Messagepar Fab117 » 27 Oct 2012, 23:33

Merci a toi Kardajian : :D : cette partie la je l'ai compris, mais ce que je comprend pas c'est a partir de quel moment on considère que c'est de la regulation allosterique? c'est le fait que ce soit des modifications reversibles/ irreversibles ou covalentes non covalentes ?

Sur ceux je vous revois demain car il commence a se faire tard ^^

Bonne soirée !!!
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Re: Allosterie et modification covalente ?

Messagepar Alistair » 28 Oct 2012, 14:17

Slt !

1) Les deux régulation ne sont pas liés en général :

La régulation allostérique : ce sont des métabolites qui se fixent sur les sites régulateurs des protéines allostérique et qui induisent la transition allostérique de l'état T vers l'état R (activateur) ou de R vers T (inhibiteur). L'effecteur se lie de manière réversible à l'enzyme par des liaisons non covalentes ! Ex : l'AMP active la GP, le F2,6bisP inhibe la PFK1

La régulation covalente : ce sont des groupements phosphates qui se fixent de manière covalente sur des enzymes sous l'action de kinases. Le groupement phosphate peut faciliter l'interaction avec le substrat (grace aux charges négatives du phosphate), il peut modifier la conformation de l'enzyme pour la rendre plus adapter à la catalyse, modifier l'hydrosolubilité de l'enzyme (le phosphate est très soluble),...

Parfois comme c'est le cas pour la GP, le phosphate joue le rôle d'un effecteur allostérique : il favorise le passage de la forme T vers la forme R... Mais ce n'est pas la règle !

2) La GP musculaire est régulée de manière allostérique surtout (activée par AMP et Ca2+, inhibée par ATP et G6P) et aussi covalente (par fixation de Phosphate sur ses sérine 14). Les existent mais la régu allostérique prime !

C'est bon ?
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Re: Allosterie et modification covalente ?

Messagepar Cécie » 28 Oct 2012, 16:31

Personnelement j'étais dans le même cas que toi l'année dernière et ce qui me derangeait s'était le fait que malgré que ce soit des effecteurs tels que ca++ ... Qui activait la PhK (régulation allosterique) au final cette activation de la PhK permettait l'activation de la GP par des actions ''kinases'', et j'assimilait ca a de la régulation covalente (car y avait des phosphorilation).
Mais enfait pour déterminer si c'est covalent ou allosterique, il faut que tu regarde ++ en amont, au niveau de l'activation de la PhK
Si PhK est activée par phosphrilation c'est covalent
Sinon c'est allosterique

Voilà tu m'a semblee être géné par ca, peut être que je me trompe ..
Bon courage ++++
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Re: Allosterie et modification covalente ?

Messagepar Alistair » 28 Oct 2012, 16:59

Attention cecie !

PKA est activée non pas par le ca2+ ni par phosphorylation : elle est activée par l'AMPc. Ce n'est ni une régulation covalente ni allostérique !

Par contre la régulation qu'exerce PKA sur PhK et PhK sur GP sont des régulations covalentes : par fixation de phosphates sur les enzymes !
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Re: Allosterie et modification covalente ?

Messagepar Cécie » 28 Oct 2012, 22:08

Ah oui! Olala ca y est je suis embrouilee et j'ai embrouillé tout le monde ..!
Milles excuses

Est-ce que ce que j'ai édité est juste ?
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Re: Allosterie et modification covalente ?

Messagepar Loww » 29 Oct 2012, 09:26

Coucou :)

Désolée de poser cette question sur ce post, je ne pense pas qu'en créer un autre serait utile (enfin, à vous de me dire ^^) ..

PKA est activée non pas par le ca2+ ni par phosphorylation.


Je me posais une question. Du coup, j'ai compris que la PKA n'était pas activée directement par phosphorylation, mais est-ce qu'il est juste de dire que la PKA est INDIRECTEMENT activée par phosphorlation ? :neutre:

Je pousse peur-être un peu loin mais j'ai besoin de comprendre .. Merci d'avance ! ;)
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Re: Allosterie et modification covalente ?

Messagepar Fab117 » 29 Oct 2012, 16:09

Bonjour :)

Alors ça repond a ma question mais je voulais avoir une precision. :P

En effet quand on parle de la PK qui est activé par la PKA qui la phosphoryle grace a un ATP et donc qui l'active.

Peut on parler de passage d'un etat T à un état R pour la regulation covalente, OU ces termes sont t'il réservé uniquement a la régulation allosterique car sur le fond ces 2 reactions ont le meme objectif qui est celui d'activer l'enzyme :) ??

Merci!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!
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Re: Allosterie et modification covalente ?

Messagepar Alistair » 30 Oct 2012, 03:52

Slt :)
Loww a écrit:Coucou :)

Désolée de poser cette question sur ce post, je ne pense pas qu'en créer un autre serait utile (enfin, à vous de me dire ^^) ..

PKA est activée non pas par le ca2+ ni par phosphorylation.


Je me posais une question. Du coup, j'ai compris que la PKA n'était pas activée directement par phosphorylation, mais est-ce qu'il est juste de dire que la PKA est INDIRECTEMENT activée par phosphorlation ? :neutre:

Je pousse peur-être un peu loin mais j'ai besoin de comprendre .. Merci d'avance ! ;)

:arrow: Pourquoi indirectement ou directement ? ^^il n'y aucun phénomène de phosphorylation l'activation de PKA !
PKA est activée suite à une augmentation d'AMPc dans le cyto causée par l'activation de l'adénylate cyclase lors de la fixation de glucagon ou d'adrénaline à la mb des cellules ! l'activation de PKA n'est pas du tout activée par phosphorylation !
Par contre PhK est activée lorsqu'elle est phosphorylée par PKA !

Fab117 a écrit:Bonjour :)

Alors ça repond a ma question mais je voulais avoir une precision. :P

En effet quand on parle de la PK qui est activé par la PKA qui la phosphoryle grace a un ATP et donc qui l'active.

Peut on parler de passage d'un etat T à un état R pour la regulation covalente, OU ces termes sont t'il réservé uniquement a la régulation allosterique car sur le fond ces 2 reactions ont le meme objectif qui est celui d'activer l'enzyme :) ??

Merci!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!

:arrow: En général non : on passe de la forme T à la forme R (et vice versa) grace aux effecteurs allostériques. La phosphorylation peut jouer "le rôle" d'un effecteur allostérique (pour GP par ex) mais ce n'est pas la règle! Le phosphate va plutôt jouer sur la conformation de l'enzyme, sur sa polarité, sa capacité à fixer ou à interagir avec le substrat (le phosphate apporte des charges négative qui peut se lier à des charges positives du substrat),...

;)
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Re: Allosterie et modification covalente ?

Messagepar Loww » 30 Oct 2012, 08:03

Okay, merci alistair ! :)
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