[OK]DM 1, QCM 1,14,17,27,28

[Léa_]

Bonjour !

QCM 1 item B : j'aurais plutôt dis que ça nous permet de connaître le rapport des concentrations non ? Je vois pas comment on peut trouver les concentrations... Je dois pas avoir la bonne formule

QCM 14 item D : dans mon cours j'avais noté que la TPP était utilisée pour les réactions de décarboxylation oxydative, et j'avais jamais entendu parlé de cette spécificité pour les transcétolases, est ce que c'est important à savoir ?

QCM 17 item D : (question qui découle de l'item mais ne le concerne pas en soi ) On est d'accord pour dire qu'une enzyme peut fonctionner à plusieurs Vm? Que Vm n'est pas spécifique d'une enzyme? Comme Vm = k2[Etot], si on me donne une Vm je ne peux pas en déduire quelle enzyme c'est...

QCM 27 item A : petite précision par rapport à la correction : une variation de pH peut altérer l'activité de l'enzyme si elle touche les AA ionisables des AA de contact mais si on a des AA ionisables dans les AA auxiliaires ça va aussi altérer l'activité de l'enzyme non ?
Et Guidi nous a dis que les AA qui forment le SA sont majoritairement ionisables, est ce que c'est possible d'imaginer une enzyme sans aucun AA ionisable ni dans les AA de contact ni dans les AA auxiliaires ?

QCM 28 item C: Je ne suis pas vraiment d'accord pour dire que deux isoenzymes ont les mêmes substrats, en effet la LDH H4 ne prendra jamais le pyruvate comme substrat pour le transformer en lactate alors que la LDH M4 aura pour substrat le pyruvate...

C'est tout (pour aujourd'hui )

Merci !

[Léa_]

Un petit UP pour mon post noyé sous les contestations tutoresques

[Alistair]

Slt ! Ah oui je me rappelle de ce post mais il a été englouti sous les 50 posts avant ...!

Bonjour !

QCM 1 item B : j'aurais plutôt dis que ça nous permet de connaître le rapport des concentrations non ? Je vois pas comment on peut trouver les concentrations... Je dois pas avoir la bonne formule
Eh bien... Oui tu as raison, je voulais mettre "concentrations relatives" et j'ai oublié de le rajouter... Bad point !^^ ce qui compte c'est le rapport (la balance) entre substrat et produit (les concentrations relatives et non absolues). Je vais modifier ça ! Merci

QCM 14 item D : dans mon cours j'avais noté que la TPP était utilisée pour les réactions de décarboxylation oxydative, et j'avais jamais entendu parlé de cette spécificité pour les transcétolases, est ce que c'est important à savoir ?
Je pense qu'il faut savoir que le TPP est le coenzyme des trancétolases. En fait ce coenzyme est impliqué dans le transfert de cétones et d'aldéhyde. Dans le complexe PDH par ex, c'est lui qui va fixer le pyruvate au niveau de son C2 (celui qui porte la cétone du pyruvate). Il se forme alors un alcool à la place de la cétone (tu as un hydroxy-éthyl fixé au TPP de E1) et le COOH en C1 se barre. Ensuite ce résidu fixeé au TPP est oxydé en un acétyl et transféré à l'acide lipoïque.
Dans les transcétolases c'est pareil c'est le TPP de l'enzyme qui attaque la cétone des oses et le transfert sur un autre ose !

QCM 17 item D : (question qui découle de l'item mais ne le concerne pas en soi ) On est d'accord pour dire qu'une enzyme peut fonctionner à plusieurs Vm? Que Vm n'est pas spécifique d'une enzyme? Comme Vm = k2[Etot], si on me donne une Vm je ne peux pas en déduire quelle enzyme c'est...
Tout à fait ! Vm dépend de l'enzyme puisque k2 est spécifique de l'enzyme mais aussi de sa concentration. C'est pour ça que si tu augmente la Etot (régulation génique par ex), tu augmente Vm !

QCM 27 item A : petite précision par rapport à la correction : une variation de pH peut altérer l'activité de l'enzyme si elle touche les AA ionisables des AA de contact mais si on a des AA ionisables dans les AA auxiliaires ça va aussi altérer l'activité de l'enzyme non ?
Et Guidi nous a dis que les AA qui forment le SA sont majoritairement ionisables, est ce que c'est possible d'imaginer une enzyme sans aucun AA ionisable ni dans les AA de contact ni dans les AA auxiliaires ?
Oui ça peut arriver (Giudi vous l'a dit cette année ! Mais je pense que c'est assez rare. Ensuite oui tu n'as pas tort, les modifications de pH vont altérer surtout le site actif car ce sont les AA les plus importants (impliqués directement dans la catalyse) mais il vaut aussi y avoir des problèmes si on touche aux AA auxiliaires! J'aurais pu le préciser pour être complet!

QCM 28 item C: Je ne suis pas vraiment d'accord pour dire que deux isoenzymes ont les mêmes substrats, en effet la LDH H4 ne prendra jamais le pyruvate comme substrat pour le transformer en lactate alors que la LDH M4 aura pour substrat le pyruvate...
Non par contre attention ici, les isoenzymes peuvent faire exactement les même réaction. Seulement un sens sera favorisé. Je te prend l'exemple du foie : tu as la M4 qui a priori préfère réduire le pyruvate en lactate. Mais lors de la néoglucogénèse, elle va faire l'inverse dar l'afflux de lactate est important ! La LDH H4 va préférer produire du pyruvate mais si tu as une ischémie cardiaque (donc un manque d'O2), tu vas accumuler du Pyruvate et donc former du Lactate (là on n'est plus dans le domaine de la physiologie, c'est pathologique!)

C'est tout (pour aujourd'hui )
Merci !

Bonne journée !

[Léa_]

Super merci !

[Azula]

Salut

Juste une petite question, pourquoi lors de la NGG l'afflue de lactate est important ? Alors que en PA, le muscle privilégie la dégradation des AG et que le peu de lactate des muscles qui provient de la glycogénolyse musculaire sert au travail cardiaque, je me trompe ?

Merci beaucoup !

[Alistair]

Disons que le lactate est surtout produit dans le muscle à l'effort pdt glycolyse anaéobie. Après, en jeûne même à l'état de repos, tes muscles vont produire plus de lactate car la PDH est bloquée. Donc tout le pyruvate (quelle que soit son origine) est orientée soit vers la formation de lactate soit vers la formation d'alanine.
Mais encore une foie, c'est valable à l'effort surtout !