Catabolisme des AA

[Takumi]

(Re)Bonsoir =)

J'ai un peu de mal à saisir le fonctionnement de la glutamine synthase.
Si j'ai bien compris, lorsque l'on veut faire du catabolisme d'AA, il y a convergence de tous les acides aminés vers la production de glutamate par interaction avec de l'alpha-cétoglutarate.
Puis ce glutamate est converti en glutamine par la glutamine synthase dans la plupart des tissus périphériques, dans le cerveau, dans la rate (je suis pas sûr ^^) et un eu dans le muscle même si ce dernier préfère exporter le groupement NH3 par de l'alanine sous l'action de ALAT.
Par la suite, ce glutamate intègre le foie et/ou le rein où il (alanine ou glutamine) redevient du glutamate sous l'action de la glutaminase puis s'ensuit une réaction de désamination oxydative pour reformer de l'alpha-céto-glutarate.
J'ai plusieurs questions :
1) Dans le foie, est-ce qu'il y action de la glutamine synthase ? Ne fait-il pas lui aussi de la protéolyse ?
2) Est-ce que l'on peut dire que Désamination d'un AA = Transamination suivie d'une Désamination oxydative ?

Merci d'avance pour vos réponses

PS : J'aimerais bien si possible un petit récap sur cette partie parce que j'ai beaucoup de mal à l'appréhender

[Alistair]

Slt ! Eh bien je crois que tu as tout compris !
Pdt la phase de jeune, les organes vont dégrader quelques acides aminés qu'ils ont à leur disposition. Comme tu dis cette dégradation conduit à la formation de glutamate (et un peu d'energie...). Ce Glutamate est utilise car il permet le stockage du NH3 libéré par le catabolisme des AA (et des bases azotées de l'ADN/ARN,...) grace à la glutamine synthase. La glutamine est envoyée eu foie qui la désamine 2 fois, on obtient de l'alphacétoglutarate qui entre dans la néoglucogénèse. Le NH3 a deux possibilité :
- au niveau des hépatocytes périportaux : être neutralisé sous forme d'urée
- au niveau des hépatocytes périveineux : le NH3 qui n'a pas été neutralisé sous forme d'urée est refixer sur un glutamate grace à la glutamine synthase. La glutamine est envoyé au rein qui la désamine deux fois et rejette les NH3 dans l'urine, il se sert aussi de l'alpha-cétoglutarate pour faire la néoglucogénèse.

Le muscle a un rôle très important pcq en période de jeune il va dégrader fortement ses protéines (protéolyse). Il catabolise les AA pour former des squelettes hydrocarbonés (qui rejoignent le pool cellulaire) et du glutamate. Le glutamate est transformé en alanine (effort+++) ou en glutamine (repos), qui sont envoyés au foie.
Donc c'est le muscle qui va fournir le plus d'AA au foie pour la NGG et la cétogénèse.

Donc :
1) Le foie fait la glutaminogénèse dans ses hépatocytes périveineux (Gln synthase). La protéolyse est surtout musculaire, les protéines du fie, du cerveau, du coeur, etc ont un rôle vital donc les dégrader serait dangereux. Je pense que ça se fait dans les cas de jeune extrème... Mais là de toute manière on est presque mort donc bon... Il faut surtout retenir que ça se fait dans le muscle !
2) Désamination = Désamination oxydative (Glu DH) ou hydrolytique (Glnase)

OK ?

[Takumi]

Merci beaucoup Alistair ; c'est dingue comme tu peux renforcer mon envie d'être tuteur de biochimie l'année prochaine si je peux

[Alistair]

De rien ! Lol c'est sympa comme job mais ça prend "un peu" de temps quand même ...