Q31-A : "Les enzymes allostrériques présentent une structure oligomérique dont les sous-unités protéiques ou protomères sont agencées de
manière à présenter un axe de symétrie"
-> VRAI
Or il me semble que justement, on ne pouvais pas parler de "sous-unités" car il y avait une coopérativité entre protomères.
Q31-D : "La transition allostérique d’un protomère d’une conformation T vers une R peut modifier l’affinité de son site de
fixation pour les ligands ou la Vm de la réaction catalysée"
-> VRAI
Or il me semble qu'effectivement, la transition allostérique d'un protomère de T -> R va diminuer le Km et augmenter la Vm mais des AUTRES protomères.
Q32-D : "Un activateur hétérotrope négatif favorise la transition allostérique de R vers T en se fixant à l’enzyme sous forme T"
-> VRAI
Or hétérotrope négatif va faire passer de la forme active -> inactive, donc de R -> T donc l'enzyme sur laquelle l'activateur hétérotrope négatif va se fixer est R (et va devenir T sous son action ...)
J'aurai donc dis réponse D : c'est la même phrase avec à la fin : "sous forme R"
MERCI !
