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(OK) Cytochrome C oxydase


(OK) Cytochrome C oxydase

Messagepar ra2fi » 05 Déc 2012, 15:34

Hello,

J'ai du mal à comprendre, dans le complexe 4 de la CRM, le fait que 4 H+ sorte dans l'espace inter-membranaire:

Dans le complexe 1: l'ubiquinone donne ses 2e- à la protéine Fer-Souffre donc les 2 H+ vont dans l'espace inter-membranaire
Dans le complexe 3: l'ubiquinone donne aussi c'est 2- à la protéine Fer-Souffre
Mais dans le complexe 4: on a les 2 Cu qui vont réduire l'O2, donc on prend 4 H+ de la matrice mitochondriale et on a 4 H+ qui sortent

Mais pourquoi ils sortent alors qu'ils ne font pas partie de la réaction ? ( c'est pas bien de rester au chaud dans la matrice ?... blague-pourrie.com )

Bref merci de votre aide :D
Dernière édition par ra2fi le 05 Déc 2012, 21:30, édité 1 fois.
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Re: Cytochrome C oxydase

Messagepar Johanne » 05 Déc 2012, 16:08

je me pose la même question sur le complexe IV... mais dans le complexe I : NADH s'oxyde en donnant 2è et son H+ au FMN qui va donc capter ces 2è + l'H+ et prendre un autre H+ dans la matrice pour devenir FMNH2 et c'est le FMNH2 qui va donner les 2è à la protéine Fe-S ainsi le FMNH2 va pouvoir libérer 2H+ dans la matrice, idem dans le complexe III pour l'UbqH2 qui s'oxyde en donnant ses 2è à la protéine Fe-S et donc libérer 2 H+. Pour le complexe II je comprends que ça soit pas possible car il n'y a pas de transport d'H mais pour le complexe IV ... les 4H+ sont utilisés pour la réduction et en plus il n'y a pas de transporteur d'H dans ce complexe mais slt des trasnporteurs d'électrons ..?
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Re: Cytochrome C oxydase

Messagepar ra2fi » 05 Déc 2012, 16:31

Johanne a écrit:mais dans le complexe I : NADH s'oxyde en donnant 2è et son H+ au FMN qui va donc capter ces 2è + l'H+ et prendre un autre H+ dans la matrice pour devenir FMNH2 et c'est le FMNH2 qui va donner les 2è à la protéine Fe-S ainsi le FMNH2 va pouvoir libérer 2H+ dans la matrice


je n'ai pas dit le contraire ^^, mais ces 2 H+ libérés par le FMNH2 ne jouent pas un rôle dans le gradient de protons, enfin comme ils viennent de l’intérieur de la matrice et qu'on les rejette après dans la matrice, ça ne change pas le gradient . (je ne l'ai pas mis pour simplifier ;) )

Alors que sur le schéma on voit bien que l'ubiquinone prend 2 H+ de la matrice (+ les 2e- de la protéine Fe-S) et qu'il les rejettes dans l'espace inter-mitochondriale et ce sont ces protons qui jouent un rôle dans le gradient de protons :)
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Re: Cytochrome C oxydase

Messagepar Cedriix » 05 Déc 2012, 17:58

Salut !

Rep pour le complexe IV : viewtopic.php?f=333&t=29197
Notez que les 4 H+ qui sortent de la matrice vers l'EIM ne font absolument pas parti des réactions du complexe IV !
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Re: Cytochrome C oxydase

Messagepar ra2fi » 05 Déc 2012, 18:09

Merci cookies man ;) !

Mais ça n'explique toujours pas le pourquoi du comment ^^'

(Ps: I <3 ronéo 21)
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Re: Cytochrome C oxydase

Messagepar Cedriix » 05 Déc 2012, 18:22

Les seules choses à retenir de ce phénomène plein de questions c'est que..

- Le complexe IV est un canal à H+, donc les H+ ont juste à emprunter ce long tube pour sortir, pas de réaction nécessaire
- 4H+ sortent dès que l'O2 est réduit en 2 H2O

Donc même si tu n'sais pas pourquoi (le Pr n'en parle pas, donc il ne vous posera jamais cette question) tu sais au moins quand et comment :)

PS : Merci :)
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Re: Cytochrome C oxydase

Messagepar Johanne » 05 Déc 2012, 18:55

merci ! deuxième petite question sur la CRM =)
Dans le complexe I, est-ce que les H+ libérés par l'oxydation du FMNH2 par la Fe-S (un H+ vient du NADH et un de la matrice ?) participent à la création du gradient de protons (au même titre que les H+ libérés lors de l'oxydation de l'ubiquinol dans le complexe III ? et au même titre que ces 4H+ du complexe IV qui sortent d'on ne sait où?)

merci !
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Re: Cytochrome C oxydase

Messagepar Cedriix » 05 Déc 2012, 19:05

Le Pr a dit qu'on ne savait pas trop si ces H+ étaient utilisés par le CoE Q d'après, ou s'ils étaient libérés dans l'EIM. C'est pour ça qu'il a dit de retenir uniquement cette phrase :

"Dans le Complexe I, il y a translocation d'au moins 2 H+ vers l'EIM"

Du coup je pense qu'il ne vous embêtera pas sur la provenance des H+ sachant qu'il est lui même dans le flou.. Mais retenez que les 2 H+ du 1er CoE QH2 sortent dans l'EIM de sûr, d'où le "au moins" !
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Re: Cytochrome C oxydase

Messagepar Alistair » 05 Déc 2012, 21:12

Slt ! Oui alors Cédric a raison :
-Ne retenez pas spécialement le nombre d'électrons qui sortent de chacun des complexes
-Ne retenez pas l'origine des H+

Pour la bonne raison qu'on ne connait pas ces détail, c'est en plein débat ^^ il y des gens qui se réunissent dans des congrès, des réunions etc pour faire des grands débats enflammé sur ces questions, ils se battent, ils s'engueulent puis après ils vont boire des bières ensemble :lol: (la biochimie créé des liens !)

Bref, les dernières version disent que :
-CI : 4 é sortent (on pense que le 4 sont directement pompés de la matrice...)
-CIII : 4 é sortent (on pense que 2 viennent de la matrice et 2 de l'UQH2)
-CIV : on ne sait pas si c'est 2 ou 4...

Ce qui importe c'est de savoir que les complexes I, III et IV font sortir des H+ et participent à créer le gradient électrochimique responsable de la force proton-motrice nécessaire au fonctionnement de l'ATP Synthase.

Sachez aussi que le fonctionnement exact du CIV n'a pas bcp été détaillé, ça ne peut pas tomber : les ions Cu2+ par ex ne peuvent pas capté 2 électrons... Ils en captent 1 seul... Bref là aussi, il faut savoir qu'il vous faut 4 é apporté par 4 cyt C pour réduire l'O2, qu'il y a deux cytochromes (a et a3) et deux cuivres (CuA et CuB), mais pas plus !
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Re: Cytochrome C oxydase

Messagepar ra2fi » 05 Déc 2012, 21:29

OK, Merci la Team Bioch' ;)
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Re: (OK) Cytochrome C oxydase

Messagepar Johanne » 05 Déc 2012, 22:11

ouep merci les garcons :)
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