Question cours 2 de bioch'

[Nono006]

Bonjour à tous ! Alors voila j'ai une petite liste de questions par rapport au cours 2 de bioch et à la ronéo 2 de l'année dernière:

Guidicelli pour a bien expliqué que la structure primaire d'une protéine étais formée de manière à avoir un moindre encombrement stérique (donc en configuration TRANS) .. Or d'après ce que j'ai compris les chaines latérales des AA polaires sont du coté exterieur alors que les chaines latérales des AA apolaires sont dirigé vers le centre (pour formé un coeur hydrophobe) ! Imaginons qu'on a une protéine avec QUE des AA apolaires, logiquement les chaines latérales vont toutes se mettre du même coté, donc est ce qu'on considère que c'est quand même en configuration TRANS ?
(Pas facile de me faire comprendre désolé...)

(Juste pour confirmation) Les Exopeptidases coupe juste LA liaison coté N-ter (ou C-ter) ? Ca coupe juste 1 liaison et pas toutes à partir de N-ter (ou C-ter), c'est bien ca ?

Dans la ronéo 2 page 5, je ne comprend pas pourquoi à ph<=7 on a une charge de -1 (j'aurai dit charge nulle)

Dans la ronéo 2 page 8, on dis "On a une organisation supra moléculaire pour certaines protéines, c'est la structure quaternaire" Donc si on a un qcm du genre "Toutes les protéines possèdent une structure 1aire, 2aire, 3aire et 4aire" c'est faux ?

Dans la ronéo 2 page 10 on nous dis "les chaines latérales sont projetés à l'exterieur de l'hélice alpha" donc toutes les chaines latérales sont du même coté? Donc configuration CIS ? Donc fort encombrement ?



Voilaaaaaa mercii

[Kick-Ass]

Waaaiii plein de questions

1) Ca depend du milieu. Ce que tu dis est vrai si le milieu dans lequel évolue la protéine est de l'eau, les R hydrophiles seront vers l'exT alors que les hydrophobes vers l'inT. Cela serait l'inverse si le milieu dans lequel évolue la prot était hydrophobe. Pour la seconde partie de la question je pense (la c'est mon hypothèse perso donc faut attendre un supertut) que trans veut pas dire vers l'intérieur ou vers l'extérieur mais que c'est genre tu prends un plan, tu mes les groupement en trans: certains sont au dessus du plan vers l'extérieur, d'autre au dessous du plan vers l'extérieur. Meme méca pour l'inT.

2) Ca coupe les liaisons une a une (il a pris en cours l'exemple d'un saucisson qu'on coupe en rondelles)

3) suffit de compter: NH3+ COO- et le second COO- de la chaine latérale = -1

4) faux. La structure quaternaire n'est pas commune a toutes les prot

5) Toujours la même hypothèse à confirmer, que effectivement tous les grp R sont projetés vers l'extérieur de l'hélice alpha MAIS dans un plan différents, c'est à dire quand même en trans pour diminuer l'encombrement et donc l'énergie globale.

Par contre faudra m'expliquer quel est l'intéret de mettre des groupements de chaines latéraux vers l'intérieur et l'extérieur dans la structure primaire si c'est pour tous virer à l'extérieur dans la structure secondaire dans l'hélice alpha ^^

[Quiche]

Noraaaaa !

Guidicelli pour a bien expliqué que la structure primaire d'une protéine étais formée de manière à avoir un moindre encombrement stérique (donc en configuration TRANS) .. Or d'après ce que j'ai compris les chaines latérales des AA polaires sont du coté exterieur alors que les chaines latérales des AA apolaires sont dirigé vers le centre (pour formé un coeur hydrophobe) ! Imaginons qu'on a une protéine avec QUE des AA apolaires, logiquement les chaines latérales vont toutes se mettre du même coté, donc est ce qu'on considère que c'est quand même en configuration TRANS ?
(Pas facile de me faire comprendre désolé...)

Les chaînes lat. des AA se mettent en TRANS les unes par rapport au autres (sf la proline : en CIS). Ça ne contredit pas Guidicelli quand il dit que les AA apolaires se regroupent au centre car ça c'est au niveau de la structure secondaire, tertiaire et plus si affinité. En gros, la chaîne des AA va s'entortiller, se torsader, etc afin de former un coeur hydrophobe. La configuration des chaînes lat. des AA entre eux (TRANS) ne change pas.

(Juste pour confirmation) Les Exopeptidases coupe juste LA liaison coté N-ter (ou C-ter) ? Ca coupe juste 1 liaison et pas toutes à partir de N-ter (ou C-ter), c'est bien ca ?

Je pensais aussi que les exoprotéases coupaient une seule liaison mais Guidicelli a bien dit en cours ce matin que l'enzyme commence par la liaison peptidique à l'extrémité (C-ter ou N-ter en fonction de l'enzyme) et qu'après, elle continue à couper liaison après liaison...

:arrow: Dans la ronéo 2 page 5, je ne comprend pas pourquoi à ph<=7 on a une charge de -1 (j'aurai dit charge nulle)

Snapshot_20130911.JPG

Ici, on voit bien que la chaîne lat. est déprotonée : il y a une charge nette de -1 sur le groupement carbonyle.

Dans la ronéo 2 page 8, on dis "On a une organisation supra moléculaire pour certaines protéines, c'est la structure quaternaire" Donc si on a un qcm du genre "Toutes les protéines possèdent une structure 1aire, 2aire, 3aire et 4aire" c'est faux ?

Oui c'est faux car la structure quaternaire n'est pas obligatoire. On la retrouvera surtout au niveau des enzymes allostériques

Dans la ronéo 2 page 10 on nous dis "les chaines latérales sont projetés à l'exterieur de l'hélice alpha" donc toutes les chaines latérales sont du même coté? Donc configuration CIS ? Donc fort encombrement ?

Ça je sais pas trop donc je vais laisser les tuteurs répondre pour pas faire de bétises


Bisous


Edit : Devancée, ça te fera plus de réponses

[Nono006]

suffit de compter: NH3+ COO- et le second COO- de la chaine latérale = -1

Jme suis embrouillé toute seule pour cette question, autant pour moi (Oui je ne sais plus compter)

Merci pour vos réponses, j'attends quand même un tuteur pck j'ai pas compris la réponse à ma première question

[♦MC♦]

Pour ta première question,
ce qu'il faut savoir, c'est que la notion de trans/cis n'a strictement aucun rapport avec le positionnement des chaînes latérales.
En effet, elle concerne uniquement l'agencement des atomes associées à la liaison amide.
La liaison amide, ou peptidique, est une liaison de type "partiellement isaturée", c'est-à-dire stable, rigide, qui associe de manière fixe les atomes qui y sont associés.

Comme tu le vois ici, la liaison amide associe un C à un N.
Ce C de la fonction carboxylique est associé au carbone Alpha de l'AA1 et à un atome d'Oxygène.
Ce N de l'ancienne fonction aminée est associé au carbone Alpha de l'AA2 et à un atome d'Hydrogène.

La configuration trans fait que, de part et d'autre de la liaison peptidique, les Carbones alpha seront "opposés", de même que Hydrogène par rapport à l'Oxygène.

Cette configuration n'influe pas sur les chaînes latérales, car, comme on l'a vu, ces dernières peuvent effectuer des rotations autour du carbone alpha. D'une manière générale, les chaînes latérales polaires seront du même côté, les chaînes apolaires de l'autre côté (ça c'est dans la structure primaire), ensuire dans la structure secondaire/tertiaire, on aura un agencement spécifique des AA qui fait que, les chaînes polaires seront généralement localisées vers la périphérie de la protéine, les chaînes apolaires vers le centre (pour former un coeur hydrophobe par exemple !).

[Nono006]

J'ai toujours pas compris ..
Mc Schurros, sur ta photo, je comprends bien que les Carbonnes alpha sont opposés (dans la configuration trans) mais pour moi, si les carbonnes alpha sont opposés, alors les chaines latérales qui se mettent sur le carbonne alpha le sont obligatoirement aussi.. DONC si on nous dis que les chaines latérales sont toutes du même coté, ben ce sera forcément en configuration Cis

Et pis je rappelle que ma question initial c'est si on a QUE des AA apolaires (par ex), toutes les chaines lat. vont se mettre vers l'interieur? donc configuration CIS ?


Pfiouuu jvais y arriver les gars.... Jvais comprendre à un moment c'est sur !

[♦MC♦]

Les chaînes latérales, non représentées sur le schéma peuvent bien évidemment être du même côté aussi bien lorsque les Carbones alpha sont en trans (en haut à gauche, en bas à droite ou inversement) ou en cis (carbones alpha tous les 2 en haut, ou inversement, tous les 2 en bas), le trans/cis concerne uniquement les carbones alpha (et aussi accessoirement, l'hydrogène associé à N et l'oxygène associé à C) c'est à dire que trans/cis concerne uniquement les 2 éléments associés directement aux atomes formant la liaison peptidique (carbone alpha + hydrogènes à gauche et carbone alpha + oxygène à droite).
La chaîne latérale, non représentée, et liée au carbone alpha, va pouvoir établir une rotation indépendamment du type de configuration, mais uniquement en fonction de son affinité avec le milieu.

Pour répondre à ta question, si on n'a que des AA apolaires, en structure tertiaire/quaternaire, les Radicaux seront en effet positionnés au centre de la protéine, et mettront en place des interactions hydrophobles. Mais cela n'a rien à voir avec la configuration cis, comme je l'ai dit, le type de configuration dépend uniquement de la position relative (même côté ou non) des atomes de carbones alpha de part et d'autre de la liaison peptidique (et pas de la position des chaînes latérales !).

[Nono006]

Aaaaaaaaaaaaahhh d'accoorrrd, j'ai compris, super merci beaucoup

[daphné]

bonjour! et méga désolée pour le temps de réponse super long

je vais répondre au premier message, et je lirai vos réponses après pour éventuellement apporter des précisions/corrections si nécessaire

EDIT: on commence par un petit recap sur la liaison peptidique et la configuration TRANS. après réponse au premier message, et après j'ai la flemme de corriger chacun de vos messages un à un donc lisez bien mon post, et si vous avez encore des questions, repostez

la configuration TRANS concerne les groupements de part et d’autre de la liaison :
là de part et d’autre de la liaison on a : les carbone alpha, le O du premier acide aminé, le H de l’amine du deuxième acide aminé (ce sont les groupements directement liés aux atomes portant la double liaison)
sont donc en configuration TRANS :
- les Carbone alpha l’un par rapport à l’autre
- le O par rapport à l’H
les chaînes latérales quant à elle sont plus loin, et leur rotation autour du carbone alpha qui les porte est libre. il serait faux de dire que les chaînes latérales sont en configuration TRANS l'une par rapport à l'autre!

donc ce qu’il faut bien comprendre c’est que :
- les carbone alpha de chaque AA sont de part et d’autre de la liaison donc en configuration TRANS
- les chaînes latérales peuvent s’orienter de différentes façons (car la rotation des groupements autour des carbone alpha est libre).
-> donc ces chaînes pourront s’organiser dans la configuration la plus stable possible (minimum d’énergie)
. feuillet beta : organisation haut-bas-haut-bas
. hélice alpha : toutes les chaînes latérales vers l’extérieur, et comme tu as une angulation due à la forme hélicoïdale, tu as encore un moindre encombrement stérique, les chaînes latérales ne se gênent pas
-> elles pourront par exemple aussi s’organiser avec les chaînes latérales toutes à l’extérieur pour les hélices alpha (exemple des protéines globulaires)

Guidicelli pour a bien expliqué que la structure primaire d'une protéine étais formée de manière à avoir un moindre encombrement stérique (donc en configuration TRANS) .. Or d'après ce que j'ai compris les chaines latérales des AA polaires sont du coté exterieur alors que les chaines latérales des AA apolaires sont dirigé vers le centre (pour formé un coeur hydrophobe) !Imaginons qu'on a une protéine avec QUE des AA apolaires, logiquement les chaines latérales vont toutes se mettre du même coté, donc est ce qu'on considère que c'est quand même en configuration TRANS ?

alors tout d'abord pour cette histoire de configuration TRANS: cf. recap en début de message. ensuite quand on dit que les AA polaires se retrouvent à l'extérieur et les AA polaires à l'intérieur, c'est suite au repliement de la protéine (structure tertiaire). donc tu peux avoir une protéine dont la structure est formée avec les chaînes latérales des AA tous du même côté au début, et après suite au repliement 3D dans l'espace, on retrouve notre organisation avec AA apolaires au niveau du cœur hydrophobe et AA polaires côté soluble.

(Juste pour confirmation) Les Exopeptidases coupe juste LA liaison coté N-ter (ou C-ter) ? Ca coupe juste 1 liaison et pas toutes à partir de N-ter (ou C-ter), c'est bien ca ?

je te laisse lire ma réponse là: http://www.carabinsnicois.fr/phpbb/viewtopic.php?f=482&t=38423#p245618 (je ne te ferai pas le coup du "utilise la fonction recherche" parce que ce message est arrivé après le tien^^)

Dans la ronéo 2 page 5, je ne comprend pas pourquoi à ph<=7 on a une charge de -1 (j'aurai dit charge nulle)

alors ta fonction amine est sous forme NH3+ (charge +1), ta fonction acide carboxylique est sous forme COO- (charge -1), et ta chaîne latérale est a une fonction sous forme COO- (charge -1). donc +1 + (- 1) + (- 1) = -1

Dans la ronéo 2 page 8, on dis "On a une organisation supra moléculaire pour certaines protéines, c'est la structure quaternaire" Donc si on a un qcm du genre "Toutes les protéines possèdent une structure 1aire, 2aire, 3aire et 4aire" c'est faux ?

oui un tel item serait faux

Dans la ronéo 2 page 10 on nous dis "les chaines latérales sont projetés à l'exterieur de l'hélice alpha" donc toutes les chaines latérales sont du même coté? Donc configuration CIS ? Donc fort encombrement ?

en fait si tu regardes ton hélice, tu vois que du fait qu'elle est entortillée, tu as une configuration de moindre encombrement stérique quand les chaînes latérales sont vers l'extérieur. regarde le schéma de l'hélice alpha normalement ça se visualise bien

voilà j'espère que c'est bon pour tout le monde, sinon on reposte