qcm 5 item B

[∅MEGA]

Salut,
concernant le qcm 5 item B je suis pas d'accord car si on a une mutation silencieuse ou une substitution, l’électrophorèse ne servirait à rien. Et comme l'item disait " pour démontrer... il faut...", ça nous laisser croire que électrophorèse est une technique qui démontre à 100%, or pas dans tout les cas.

merci bien, sinon merci encore pour ce sujet palpitant :p

[rockfort]

Hello:

Alors si tu as une mutation silencieuse/substitution:
- soit tu vas avoir un problème d'épissage, ta protéine va être trop courte/trop longue
- soit tu ne vas pas avoir de problèmes, ta protéine sera normale, tu ne seras pas malade, et on ne fera pas d'expérience sur toi !

Poutou

[∅MEGA]

salut, merci pour ta réponse,
quand tu dis "épissage" tu parles de l'ARN ?
Si ya une substitution et que par exemple on remplace pas par un codon stop, je vois pas pourquoi la protéine serais plus courte.
Pour ce qui est de la mutation silencieuse je suis d'accord sur le fait qu'il y est un épissage ( ex: progeria ) mais pas dans tout les cas.
Une mutation silencieuse peut altérer la forme de la protéine uniquement. Et comme dit le prof de bioch, dans l’électrophorèse il peut y avoir plusieurs protéine qui migre à une même distance. c'est pour ça qu'on privilégiera la spectrométrie de masse, et la l’électrophorèse bi-dimensionnelle.

[rockfort]

Quand je dis épissage, je parle de l'étape entre l'ADN et l'ARNm.

Ce qui m'ennuie encore une fois avec les mutations neutres (changement d'acides aminés, pas de codon-stop prématuré), c'est que les rares fois où ça arrive, on reste avec des acides aminés de même "catégories" (polaires, pas polaires, basiques, savonneux, citronnés etc.) et finalement, on n'altère pas la fonction de la protéine, ce qui fait qu'on n'est pas malade...

Mais tu n'as pas fait d'erreur de raisonnement, en tout cas

Je continue mes recherches, si je ne rajoute rien c'est qu'il n'y a rien à rajouter mdrrrr


Pour ce qui est du prof de bioch, est-ce que tu pourrais être plus précis parce que j'avoue ne pas me souvenir de ce dont vous parlez en bioch' !

[∅MEGA]

Bah enfaite c'est la partie sur les méthodes de séparation des protéines, il devait le faire l'année mais faute de temps : il ne l'a pas fait.

On a vue la différence entre l'electrophorèse ( qui dépend uniquement du poid moléculaire ) et l'electrophorèse bi-dimensionnel ( qui dépend à la fois du phi et du poid moléculaire, on obtient un graph avec le phi/PM en absisse/ordonné )

Il avait conclu sur le fait que dans l'electrophorèse, il peut y avoir des protéines qui migrent à un même niveau, du coup les biochimistes privilégieront l'electrophorèse bi-dimensionnel ( qui elle attribue un phi/PM unique pour chaque protéine ).

Voilou

[*Pichou*]

Je me suis dit la même chose que vous pour l'électrophorèse: que c'était insuffisant pour DÉMONTRER la mutation du patient, que des protéines peuvent migrer à la même hauteur et être différentes

Et par le même raisonnement j'en ai conclu que la A aussi était fausse: une analyse génomique ne permet pas de démontrer la mutation, parce que le gène peut être tout à fait normal et il peut subsister un pbl au niveau de l'épissage qui rend la protéine mutée

Et je rajoute que le prof ronéo 3 page 27: dis que pour savoir si un patient est muté pour le gêne XPA pour le savoir il introduit la protéine XPA et si il y a réparation, c'est qu'il était bien muté de XPA

Donc pour démontrer, je crois qu'il faut "injecter" la protéine manquante et voir si on a rétablit la fonction

[∅MEGA]

Pichou, l'analyse génomique détecte la succéssion des nucléotides.
Je m'explique :
Si par exemple UUU(phe) deviens UUC (phe) on a une mutation silencieuse mais comme l'analyse génomique détecte la succession des nucléotide, elle vera la mutation silencieuse.

Je pense que tu as confondu avec les codon ?

[*Pichou*]

Mais comme c'est la protéine qui porte la fonction, je me suis dit que l'analyse devait directement de faire sur elle

Puisque un même gène peut former plusieurs protéines

[∅MEGA]

Oui, on peut aussi faire l'étude sur la protéine
Mais sache que l'analyse génétique peut aussi être utiliser, car elle détecte la succession de tout les nucléotides, donc elle détecte les mutations silencieuses aussi.

En effet un gène peut coder pour plusieurs protéines.
Dans ce cas je pense que toute les protéines codées par ce gènes seront mutés.

[Mazoise]

+1, je suis d'accord que l'analyse génomique est carrément suffisante pour démontrer, par contre pour électrophorèse le poids moléculaire peut rester le même alors que le gène est muté donc ce n'est pas suffisant!

[rockfort]

Si le gène est muté:
1) soit la protéine sera plus petite / plus grande donc le PM change
2) soit y un problème d'épissage, et voir 1
3) pas de problème d'épissage, mutation neutre, on va remplacer l'acide aminé normal par un autre acide aminé de même catégorie, ce qui fait que la protéine est fonctionnelle, qu'on n'a pas de maladie (à la limite ça marche UN PEU moins bien mais pas suffisament moins bien pour que les conséquences soient graves et détectables de le stade foetal) donc la question ne se pose pas.
4) Ya mutation mais le code génétique étant redondant, on tombe sur le bon Aa quand même, on n'est pas malade, la question ne se pose pas non plus.

En bioch vous avez vu qu'une mutation sur une protéine pouvait entraîner l'exact même poids moléculaire pour la protéine mutée ET pour la protéine sauvage ??

[∅MEGA]

Non le prof n'a pas parlé de mutation, il a juste dit qu'on pouvait avoir plusieurs protéine ayant le même PM et donc migrant au même niveau. C'est pourquoi on privilégiera une electrophorèse bi-dimensionnelle

Sinon concernant ce que tu dis, si ya une mutation silencieuse, ça va provoquer un épissage.
Mais si on à une mutation faux-sens je prendrais l'exemple de la drépanocytose ou le glutamate est remplacé par une valine ( si mes souvenirs sont bons ) donc on a un AA non chargé, qui va provoqué un mauvais repliement, qui va provoquer un non fonctionnement de la protéine ( ici l'hémoglobine ).

Ici que les 2 protéines ont la même taille, mais une charge différente. Et comme l'electrophorèse se base uniquement sur le PM, on arrivera pas à faire la distinction.

Bon je sais ce que tu vas me dire : " en pratique on fait l'electrophorese pour suspecter la drépanocytose". Je te répondrais oui, mais le prof a bien insisté sur le fait que ça dépendait uniquement du PM et pas de la charge.

Quoi qu'il en sois beaucoup de personne on eu un problème avec cet item...

Merci d'avance, sinon ya moyen de régler ça avec les sous ?

[rockfort]

Ok, je vois plus clair maintenant !

Alors:
- J'aurais du préciser électrophorèse bidimensionnelle.
- Après, électrophorèse est devenu un terme vague parce qu'à la base on n'avait que la technique de séparation par PM, maintenant ya 10000 sortes d'électrophorèses et c'est pas toujours précisé.

DONC:
- Mon item manque de précision
- 50% des gens vont avoir 4,6666 points de plus attention roulement de tambour....

L'item B sera compté vrai et faux !

La prochaine je serai plus précise, je reconnais mes torts et me flagellerai ce soir