Les kinases

[Kick-Ass]

Salut, j'ai une question et une remarque concernant la ronéo 9.

1) les Protéines kinases sont-elles considérées commes des enzymes allostériques ? Je trouve que ce n'est pas très clair dans la ronéo

2) On dit que la phosphorylation est spécifique, et que la déphosphorylation l'est beaucoup moins. Dans le cas ou une voie métabolique est activée par phopshorylation de l'enzyme cela me semble cohérent, cependant lorsque la voie inverse est activée et que l'enzyme déphosphorylée devient active le manque de spécificité de la phosphatase ne peut-il pas poser problème ?

Merci =D

[camilleM]

Salut

1) (EDIT: vaudrait mieux écouter François... )

2) Ben moi aussi ça m'a un peu embrouillée, j'ai pas toutes les voies en tête mais je crois que le plus souvent (voire toujours?) quand les Kinases activent une voie métabolique en régulant la première étape (irréversible) de la voie, cette étape se retrouve à la fin de la voie inverse, et donc la régulation de la voie inverse ne se fait pas sur cette étape mais sur une étape plus en amont (par exemple pour la GL on a activation de la voie par des Kinases et pour la voie inverse (NGG) on a activation par une carboxylase) donc au final les Pases n'interviennent jamais (?) dans l'activation d'une voie (mais encore une fois j'ai vraiment pas toutes les voies en tête donc je peux me tromper). Voilà je sais pas si ce que j'ai dis répond vraiment à la question, ni même si c'est une explication valable, mais en tout cas quand je me suis moi aussi posé la question et j'ai raisonné comme ça pour y répondre, qu'est ce que t'en penses?
(EDIT: après relecture, c'était pas du tout ça ta question en fait? )

[Radagast]

Salut

1) Je pense qu'il ne faut pas confondre allostérie et kinases, en effet une kinase peut très bien être allostérique (ex: la phosphofructokinase dans la glycolyse)

2) Par exemple dans la glycogénolyse, l'inhibiteur 1 inhibe la protéine phosphatase 1 sous glucagon mais sous insuline, la PP1 (libérée de l'inhibiteur 1) ira déphosphoryler toutes les enzymes de la glycogénogénèse (pour activer) et de la glycogénolyse (pour les inhiber). Donc c'est surement moins fin que les kinases mais c'est régulé quand même

J’espère ne pas t'avoir embrouillé, bonne journée

[camilleM]

François tu dois avoir raison!Mais du coup comment t'expliques que les P/déP (donc par les kinases / Pases) soient des mécanismes covalents alors que l'allostérie non? Je comprends plus rien (EDIT: Je confonds totalement effecteurs allostériques et enzymes allostériques en fait, faut pas m'écouter)

[Kick-Ass]

Ok pour le 2)

Pour le 1) j'ai du mal a capter en fait, dans l'exemple du cours il prend une PK avec un site régulateur (qui fixera l'AMPC) et un site catalytique qui sera en gros activé après fixation du messager 2nd.

En fait dans ma tête une enzyme allostérique pour moi c'est une assocation de protomères communiquant entre eux pouvant être régulés de par leur site régulateur par un effecteur.

Cependant j'ai du mal à m'imager si la PK entre ou pas dans cette définition, et pourquoi tu dis qu'une kinase pourrait être, ou ne pas être allostérique. Genre un QCM type la PKA est une enzyme allostérique tu mets quoi ?

Merci pr vos rep en tt cas =)

[camilleM]

François quand tu dis qu'une kinase peut être une enzyme allostérique c'est dans le sens ou elle peut être activée par des effecteurs allostériques? Mais par contre son mécanisme d'action n'a rien d'allostérique, c'est ça?

[Radagast]

Kick-Ass => Oui pour moi l'item serait juste
camilleM => Bein si on prend le cas de la PKA, l'allostérie vient du fait qu'elle est activée par la fixation de l'AMPc, donc je sais pas ce que t'entends par mécanisme d'action

[Kick-Ass]

Pourtant t'es d'accord que la PKA est pas directement a la régulation de la voie métabolique, elle entraine la cascade de phosphorylation qui conduira a la P de l'enzyme régulatrice d'une voie en particulier.. Tu consideres quand meme qu'elle est allostérique ? Dans ce cas, quelles PK ne sont pas allostériques selon toi ?

[Radagast]

Une enzyme allostérique sera une enzyme qui nécessite un effecteur pour avoir une forme active
Après la PKA ira réguler par covalence (phosphorylation) la PK qui elle ira phosphoryler tout un tas d'enzymes

Mais bon, un petit topo tutoresque s'impose quand même je pense

[daphné]

bonjour!

je n'ai pas trop suivi le débat mais de ce que j'ai compris vous avez résolu vos problèmes pour le 2)

pour le 1) attention: le fait d'être face à une kinase n'a aucune influence sur le type de régulation!!
tu peux avoir des kinases régulées par allostérie, ou des kinases régulées par covalence.

c'est bon pour vous?

[Kick-Ass]

Presque Daphné :p j'ai crée un autre post pour ces questions allostériques, ca regroupe toutes mes interrogations ^^

[daphné]

ok un de nous trois répondra au plus vite! (fin de ma cession forum pour l'instant )