Ronéo 10 P.5 dilution

[♦MC♦]

Salut

Je n'ai pas très bien compris l'histoire du médecin et des valeurs anormalement élevées.

Si quelqu'un peut m'expliquer ^^,

merci beaucoup !

[Kick-Ass]

Hi Mr churros,

Jvais te dire ce que j'ai compris.

Dans l'exemple, le médecin file un échantillon sanguin d'un patient dont on cherche à doser les transaminases (qui sont un marqueurs de souffrance hépatique, dans la lyse de cellule hépatique on observe une augmentation sanguine des transaminases ALAT/ASAT qui sont libérés après explosion de la cellule)

Lorsque l'on dose normalement les enzymes on est sensé être en phase stationnaire, donc avec un substrat par exès. Du coup toutes les enzymes sont saturées en substrat.

Si tu as un dosage enzymatique anormalement élevé, tu peux éventuellement te retrouver dans une situation de dosage par défaut (de substrat), celui-ci ne sera donc plus saturant, on décroche de la phase stationaire d'odre 0 pour passer en phase post-stat d'ordre 1 ou la quantité d'enzyme totale n'est plus égale a la quantité ES mais à ES + EL.

Je pense donc que le fait qu'on ait des Enzymes Libres va faire grimper le taux d'enzyme dosées, ce qui pourrait fausser les valeurs.

Donc solution = on dilue le pull enzymatique pour la meme quantité de substrat, ainsi avec 10 fois moins d'enzyme par exemple celui-ci va se retrouver saturant (par excès) et non plus par défaut.

Tu en penses quoi ?

[♦MC♦]

En fait,
le biochimiste cherche à quantifier l'activité enzymatique en UI/Katal, donc il va diluer le tout, trouver l'activité de l'enzyme diluée, que l'on va diviser par le facteur de dilution (1/X) pour retrouver l'activité enzymatique réelle (en katal par ex "5" = on a une quantité d'enzyme permettant de transformer 5 mol.s-1 de substrat)...
Mais s'il ne dilue pas le tout, on est en cinétique d'ordre 1 ou >1, donc non n'est pas à l'état stationnaire et ES différent de Et, du coup, ne devrait il pas trouver des valeurs anormalement basses car il ne prend pas en compte les El ???

Merci bien !

[Kick-Ass]

Bonne question ^.^

A mon avis tu dose le pull enzymatique libre du patient, pas celui lié au substrat.
Donc en gros t'a un pull normal d'enzyme libre, tu les met en présence de substrat et tu caractérise leur activité enz à ce moment là. Tu prend pas les enzymes du patient dans la cellule entrain de faire leur réaction enzymatique.

Cela expliquerait le fait qu'en cinétique 1 t'aie le pull d'enzyme libre qui aurait du être lié qui vienne perturber ces valeurs.

Après c'est un raisonnement déductif, j'ai pas les éléments pour te fournir une réponse dans les détails malheureusement ^^ mais c la seule explication que j'ai trouvé

[daphné]

bonjour!

bon désolée je ne vais pas lire votre débat, mais juste répondre à la question du premier post:

dans certaines pathologies, la quantité d'un certain type d'enzymes va augmenter
(ex: pathologie hépatique, la quantité de transaminases est anormalement élevée)

du coup on n'est plus en conditions saturantes, on n'est plus à l'ordre zéro, on ne peut plus faire nos dosages comme on veut

on doit alors re-diluer tout ça


c'est plus clair pour vous?

[♦MC♦]

Mdr Daphné, on n'en n'est plus du tout à cette question ^^.

Mais je pense qu'on a résolu notre débat ^^ (perso je trouve que ma version est meilleure Kick , je trouve illogique de mesurer El, car justement, en théorie le biochimiste croît qu'on est en conditions saturantes, il va pas mesurer El, autre argument : on mesure l'activité de transformation donc pour moi on se concentre sur les produits, sur les ES...etc).