Enzymologie, ronéo 9

[Caroline.kh]

Bonjour bonjour, alors voilà j'ai quelques question sur l'enzymo :

- ronéo 9 page 17 : à propos des tunnels réactionnels : "C'est en fait ce rapprochement dans l'espace (tunnel réactionnel) qui optimise le flux métabolique. C'est au sein de ce flux métabolique que va se mettre en place cette régulation atypique qui sera totalement associée aux enzymes allostériques" De quelle régulation s'agit-il ?? la rétro-inhibition ?

-page 19 : "la protéine allostérique a obligatoirement une structure quaternaire" Pourtant, les images du dessus montrent des protéines dimérique et trimérique

- qu'est-ce qu'une enzyme michaelienne ? Une enzyme dont la régulation est covalente ?

- sur la diapo 112 du prof, il est écrit "blablabla modification des valeurs du Km ou kcat" Pour le Km, tout va bien mais qu'est-ce que le kcat ??

- sur la diapo 129 du prof, il parle de protéine allostérique quaternaire, à cinétique non michaelienne avec un rôle dans la régulation... Ici, on ne parle que des enzymes pas de toutes les protéines allostériques ?

- page 3 de la ronéo 9 : "2 étapes réactionnelles : association (constante associée = Km) + catalyse (constante associée = k2 -> au travers de la vitesse max Vm)" la constante d'association c'était pas k1 et non Km au dernier cours d'enzymo ?

- page 5 : "Les effecteurs sont des ligands qui se fixent sur les enzymes de régulation [...] et enfin le dernier élément pour que la réaction puisse se faire, il faudra de l'énergie" Ici, on parle bien de l'énergie d'activation ?

Voila, voila, merci d'avance, dsl pour toutes ces questions, dsl si elles ont déjà été posées
Pleins de bisous !

[nicow]

Bonjour bonjour, alors voilà j'ai quelques question sur l'enzymo :
saaalut

- ronéo 9 page 17 : à propos des tunnels réactionnels : "C'est en fait ce rapprochement dans l'espace (tunnel réactionnel) qui optimise le flux métabolique. C'est au sein de ce flux métabolique que va se mettre en place cette régulation atypique qui sera totalement associée aux enzymes allostériques" De quelle régulation s'agit-il ?? la rétro-inhibition ?

Ici on nous parle des régulations sur l'enzymes allostérique en général.

-page 19 : "la protéine allostérique a obligatoirement une structure quaternaire" Pourtant, les images du dessus montrent des protéines dimérique et trimérique

Je te conseil de relire la définition de la structure quaternaire: plusieurs protéines qui s'associent pour former un complexe multi-protéique.

- qu'est-ce qu'une enzyme michaelienne ? Une enzyme dont la régulation est covalente ?

Une enzyme qui n'est pas allostérique. Elle peut avoir des régulations covalentes, allostérique ou alors pas de régulation.

- sur la diapo 112 du prof, il est écrit "blablabla modification des valeurs du Km ou kcat" Pour le Km, tout va bien mais qu'est-ce que le kcat ??

Kcat c'est la constante catalytique ==> elle est proportionnelle a Vm. Pas besoin d'en savoir plus.

- sur la diapo 129 du prof, il parle de protéine allostérique quaternaire, à cinétique non michaelienne avec un rôle dans la régulation... Ici, on ne parle que des enzymes pas de toutes les protéines allostériques ?

Les seule protéines a pouvoir etre allostériques sont les enzymes

- page 3 de la ronéo 9 : "2 étapes réactionnelles : association (constante associée = Km) + catalyse (constante associée = k2 -> au travers de la vitesse max Vm)" la constante d'association c'était pas k1 et non Km au dernier cours d'enzymo ?

Oui mais pour connaitre l'affinité, on travail sur Km et non K1, mais dans l'absolu tu as raison

- page 5 : "Les effecteurs sont des ligands qui se fixent sur les enzymes de régulation [...] et enfin le dernier élément pour que la réaction puisse se faire, il faudra de l'énergie" Ici, on parle bien de l'énergie d'activation ?

Oui c'est ça

Voila, voila, merci d'avance, dsl pour toutes ces questions, dsl si elles ont déjà été posées
Pleins de bisous !

[daphné]

bonsoir!

merci à nicow pour sa réponse, juste deux petits compléments/corrections (en bleu):

-page 19 : "la protéine allostérique a obligatoirement une structure quaternaire" Pourtant, les images du dessus montrent des protéines dimérique et trimérique
Je te conseil de relire la définition de la structure quaternaire: plusieurs protéines qui s'associent pour former un complexe multi-protéique.

voilà attention structure quaternaire ça veut dire qu'on aura une structure faite de l'association de plusieurs sous-unités, mais ça ne nous renseigne pas sur le nombre de ces sous-unités!
tu peux avoir des dimères (deux sous-unités), des tétramères (trois sous-unités), des tétramères (quatre sous-unités), des octamères (huit sous-unités) etc.


- qu'est-ce qu'une enzyme michaelienne ? Une enzyme dont la régulation est covalente ?
Une enzyme qui n'est pas allostérique. Elle peut avoir des régulations covalentes, allostérique ou alors pas de régulation.

une enzyme michaelienne effectivement n'est pas allostérique, elle a une cinétique michaelienne, avec une courbe d'activité catalytique qui est une branche d'hyperbole quadrilatère.
au niveau régulation par contre, pas d'allostérie!
on n'aura une régulation par allostérie que dans le cadre de protomère s'associant entre eux, formant une protéine avec un axe de symétrie, et une coopération entre ces protomères qui donnent alors une cinétique globale non michaelienne


- sur la diapo 129 du prof, il parle de protéine allostérique quaternaire, à cinétique non michaelienne avec un rôle dans la régulation... Ici, on ne parle que des enzymes pas de toutes les protéines allostériques ?
Les seule protéines a pouvoir etre allostériques sont les enzymes

FAUX! :p
l'allostérie concerne aussi d'autres protéines! des transporteurs, des canaux des pompes
elles ont toutes les caractéristiques structure quaternaire, axe de symétrie, ..
vous avez une ou deux diapo dessus dans le poly


- page 3 de la ronéo 9 : "2 étapes réactionnelles : association (constante associée = Km) + catalyse (constante associée = k2 -> au travers de la vitesse max Vm)" la constante d'association c'était pas k1 et non Km au dernier cours d'enzymo ?
Oui mais pour connaitre l'affinité, on travail sur Km et non K1, mais dans l'absolu tu as raison

voilà en fait Km est une constante un peu particulière, un savant mix de k1 k-1 & co., c'est elle que l'on utilise en enzymo pour caractériser l'affinité de l'enzyme pour le substrat

pour les questions que je n'ai pas reprises les réponses de nicow étaient bonnes!

j'espère que c'est bon pour vous

[Caroline.kh]

C'est super, merci à vous deux.

Juste un hic pour la question sur la diapo 129 : du coup le prof parle de toutes les protéines allostériques sur cette diapo ou juste des enzymes allostériques (parce qu'il parle de "protéines" allostériques qui ont une cinétique non michaelienne et un rôle dans la régulation... donc on parle spécifiquement des enzymes là ?) ?

Et du coup, j'ai une autre question : une enzyme qui n'est pas allostérique est forcément michaelienne ?

Voila, merci encore

[nicow]

Merci Daphne pour m'avoir repris, je me coucherai moins bête

[daphné]

bonsoir!

alors pour la diapo 129:

ensuite oui pour cette année tu peux considérer non allostérique = michaelienne

juste un petit point concernant les enzymes allostériques:
elles ont une structure quaternaire, c'est-à-dire qu'elles sont formées par l'assemblage de protomères
si on prend chacun de ces protomères séparément, ils ont une cinétique michaelienne
mais quand ils sont assemblées, il y a une coopération particulière qui se met en place et on passe d'une cinétique michaelienne (pour chaque protomère pris tout seul) à une cinétique particulière d'enzyme allostérique (les protomères mis ensemble)
si on désensibilise l'enzyme allostérique (attention c'est différent de la dénaturation, là on perd juste la structure quaternaire mais on a toujours les stuctures tertiaire et secondaire de la protéine), on casse les liaisons entre protomères, on perd la coopération, on retrouve une cinétique michaelienne


c'est bon pour toi?