Ronéo 12 VS Diapo

[*Céline*]

Bonsoir, tout d’abord je tiens à m'excuser si il y a déjà un post paru à ce sujet, j'ai pas trouvé!

Dans la ronéo 12 p5, concernant PFK-1, on nous dit que la vitesse de réaction va être limitée par la quantité de substrat.
Or dans la diapo p112,

Mais j'ai plutôt l'impression que la diapo se contredit, et que c'est bien la version de la ronéo qu'il faut retenir. Cependant vu que la diapo est le support officiel c'est un peu embêtant...

Avis des Tuts'?

[Est-elle?]

+1

J'aimerais bien savoir aussi, parce que dans la ronéo de l'an dernier on dit également que la vitesse de réaction va être limitée par la quantité de substrat.

Or à l'oral j'ai bien entendu le contraire, jusque j'ai corrigé la ronéo et la diapo le confirme...


Mais je suggère après réflexion que la diapo a raison: la vitesse de réaction n'est pas limitée par la concentration en substrat puisqu'on atteint Vmax.
Or, quand on a trop d'ATP, il n'est plus substrat il est alors inhibiteur et provoque une chute de la vitesse de réaction. C'est ça?

[lullaby]

salut alors oui est-elle, c'est ca il me semble, si tu regarde bien le deuxième graph lorsque tu augmentes ta concentration de substrat (F6P) ca ne change rien a ta réaction tu atteints toujours Vmax, le seul parametre qui fait varier la cinétique de l'enzyme ici c'est l'ATP.

La seule régulation par excès de substrat dans la glycolyse se fait au niveau de l'hexokinase par la G6P et ceci uniquement dans le muscle hein (et pas dans le foie !! )

donc il y a une erreur dans la ronéo

voilà( après on va attendre un tut parce que moi et la cinétique enzymatique voilà >_<)

[daphné]

bonsoir!

voilà l'ATP initialement substrat devient à forte concentration inhibiteur. si tu regardes la courbe de gauche où on compare avec le GTP:
- GTP: à mesure qu'on augmente la concentration de substrat on sature l'enzyme, et on atteint Vmax
- ATP: au début c'est pareil mais à un moment la courbe décroche: l'ATP est alors inhibiteur et non plus substrat. mais la valeur de Vm reste la même

Vm n'est à aucun modifiée, et la quantité de substrat influe sur la vitesse de réaction de manière classique (cf. courbe de droite en fonction de la concentration en F 6-P)

ce qui va limiter l'enzyme c'est le ''ralentissement'' de son activité catalytique par l'inhibiteur: en l'occurrence l'ATP inhibiteur (et non plus l'ATP substrat)


ce n'est pas spécialement facile à expliquer comme ça, donc si ce n'est pas clair redemandez et j'essairai de reformuler ma réponse

[Skiini]

Hello

La seule régulation par excès de substrat dans la glycolyse se fait au niveau de l'hexokinase par la G6P et ceci uniquement dans le muscle hein (et pas dans le foie !! )

Le G6P c'est le produit de la réaction donc c'est pas une régulation par excès de substrat !


Daphné, donc on a une régulation par excès de substrat ici non? Je ne vois pas d'autre maniere pour que l'ATP devienne inhibitrice.

[daphné]

pour l'ATP c'est bien ça.

après il peut aussi avoir un rôle d'effecteur allostérique négatif (puisqu'on regarde la balance AMP/ATP, et que l'AMP est un effecteur positif de PFK-1)

là c'est un cours sur le métabolisme donc on reste assez général, on dit que l'ATP est un effecteur négatif de PFK 1 et c'est suffisant

[Skiini]

Ok c'est bon pour moi merci

[Est-elle?]

Merci Daphné !

D'accord, donc la ronéo a faux, puisque l'ATP substrat ne change pas la vitesse de réaction.
Ce n'est qu'à forte dose qu'on stoppe la glycolyse parce que plus besoin d'énergie.

Bonne soirée