Items Concours Enzymologie !

[♦MC♦]

Bonjour,
je vous laisse ci-joint quelques items issus des annathèmes, et pour lesquelles je ne suis pas d'accord avec la correction , afin qu'on puisse vérifier ensemble !

2004 :

1) Donner les vraies : "le site de fixation est toujours exprimé sur la protéine enzymatique", compté faux. J'aurais dit vrai.

2) Le site de fixation exerce des contraintes fortes au niveau du substrat lors de la fixation de ce dernier. Compté faux. J'aurais dit vrai car selon la théorie de l'ajustement induit, on a mise en place de la forme contrainte chez l'enzyme + substrat Lors de la fixation.

3) "Dans l'inhibition non compétitive, ce sont les modifications structurales induites par la fixation de l'inhibiteur, qui altèrent le site catalytique". Compté faux, j'aurais dit vrai. On a formation de EI ou EIS (+ES mais osef), sur le site de fixation spécifique à l'inhibiteur qui empêche la transformation du substrat en produit et diminue ainsi Vmax. L'inhibition ne peut être levée.

2006 :

1) "L'AMS correspond au nombre de moles d'enzymes nécessaires à la transformation d'une mole de substrat par une seconde". Compté vrai, je l'aurais compté faux, n'est-ce pas la définition du Katal qui est donnée ?

2) "La désensibilisation d'une enzyme allostérique par la chaleur correspond à la perte de l'activité enzymatique.". Compté vrai. N'est-ce pas plutôt la perte de sensibilité aux effecteurs allostériques ?

3) "En présence d'un inhibiteur compétitif la pente de la droite obtenue dans la représentation des doubles inverses 1/V=1/f(S) est d'autant plus importante que la concentration en inhibiteur est élevée. Compté faux, je l'aurais compté juste : La droite des doubles inverses présente pour coeff. directement Km/Vm, or pour un IC, on a K'm=Km(1+[I]/Ki) donc K'm > Km, la pente augmente !?

4) "Une enzyme est spécifique d'une réaction donnée". Compté faux X/.

Merci d'avance

[♦MC♦]

Bonjour,
je vous laisse ci-joint quelques items issus des annathèmes, et pour lesquelles je ne suis pas d'accord avec la correction , afin qu'on puisse vérifier ensemble !

2004 :

1) Donner les vraies : "le site de fixation est toujours exprimé sur la protéine enzymatique", compté faux. J'aurais dit vrai.Mais non MC tu le sais en plus, le site de fixation du substrat n'est exprimé que lorsque que l'enzyme est sous conformation relachée !

2) Le site de fixation exerce des contraintes fortes au niveau du substrat lors de la fixation de ce dernier. Compté faux. J'aurais dit vrai car selon la théorie de l'ajustement induit, on a mise en place de la forme contrainte chez l'enzyme + substrat Lors de la fixation. En fait le niveau énergétique augmente mais la conformation est relâchée, on diminue les contraintes.

3) "Dans l'inhibition non compétitive, ce sont les modifications structurales induites par la fixation de l'inhibiteur, qui altèrent le site catalytique". Compté faux, j'aurais dit vrai. On a formation de EI ou EIS (+ES mais osef), sur le site de fixation spécifique à l'inhibiteur qui empêche la transformation du substrat en produit et diminue ainsi Vmax. L'inhibition ne peut être levée. Oui là je suis d'accord avec toi...

2006 :

1) "L'AMS correspond au nombre de moles d'enzymes nécessaires à la transformation d'une mole de substrat par une seconde". Compté vrai, je l'aurais compté faux, n'est-ce pas la définition du Katal qui est donnée ? Si !

2) "La désensibilisation d'une enzyme allostérique par la chaleur correspond à la perte de l'activité enzymatique.". Compté vrai. N'est-ce pas plutôt la perte de sensibilité aux effecteurs allostériques ? Effectivement c'est faux, pas de perte de l'activité enzymatique mais perte de la coopérativité entre les protomères !

3) "En présence d'un inhibiteur compétitif la pente de la droite obtenue dans la représentation des doubles inverses 1/V=1/f(S) est d'autant plus importante que la concentration en inhibiteur est élevée. Compté faux, je l'aurais compté juste : La droite des doubles inverses présente pour coeff. directement Km/Vm, or pour un IC, on a K'm=Km(1+[I]/Ki) donc K'm > Km, la pente augmente !? Je suis d'accord avec toi

4) "Une enzyme est spécifique d'une réaction donnée". Compté faux X/. Ben c'est vrai

Merci d'avance De rien !

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Merci Léa !!!
Il reste plus que 2 items qui me chagrinent, ceux où tu n'es pas d'accord avec moi .

2004 :

1) Donner les vraies : "le site de fixation est toujours exprimé sur la protéine enzymatique", compté faux. J'aurais dit vrai.Mais non MC tu le sais en plus, le site de fixation du substrat n'est exprimé que lorsque que l'enzyme est sous conformation relachée !

Haha, en fait, moi je visualisais plutôt en terme spatial que temporel via la comparaison enzyme / cofacteur : le coenzyme ne sera jamais impliqué dans le site de fixation, c'est toujours la partie protéique, du coup je trouve l'item ambigu ^^, et j'ai la flemme de retrouver l'énoncé ^^ (je le ferai un peu plus tard!)
Ensuite, oui je me rappelle de ce truc , justement, à la fin, on n'avait pas conclu que l'expression du site actif se faisait à l'état contraint ????

2) Le site de fixation exerce des contraintes fortes au niveau du substrat lors de la fixation de ce dernier. Compté faux. J'aurais dit vrai car selon la théorie de l'ajustement induit, on a mise en place de la forme contrainte chez l'enzyme + substrat Lors de la fixation. En fait le niveau énergétique augmente mais la conformation est relâchée, on diminue les contraintes.

WHAAATTT ?????

Merci d'avance De rien !

PS / J'ai basculé les réponses sur ce forum...car on a 2 serveurs différents, et c'est le bordel.

[Léa_]

Ouais pour les deux dernières questions c'est ce que j'ai eu un peu de mal à comprendre aussi, je vais en parler avec Dpahnut' et Nico voir si ils sont d'accord avec moi et je te confirme ça : en gros :

- Pour que le substrat puisse se lier à l'enzyme, ils faut qu'ils soient dans une conformation relâchée, qui correspond à un état énergétique plus élevé (donc état contraint énergétiquement parlant) que l'état basal.

You see what I mean ?



(Et merci d'avoir reposté, parce que j'ai flippé en me demandant ou mes réponses étaient passés...)

[♦MC♦]

Ouais pour les deux dernières questions c'est ce que j'ai eu un peu de mal à comprendre aussi, je vais en parler avec Dpahnut' et Nico voir si ils sont d'accord avec moi et je te confirme ça : en gros :

- Pour que le substrat puisse se lier à l'enzyme, ils faut qu'ils soient dans une conformation relâchée, qui correspond à un état énergétique plus élevé (donc état contraint énergétiquement parlant) que l'état basal.

You see what I mean ?



(Et merci d'avoir reposté, parce que j'ai flippé en me demandant ou mes réponses étaient passés...)

I perfectly see what you mean, but I'm not ok with this version ^^. Actually, I don't make the difference between the energetic state and the protein's conformation : In my opinion, the relaxed conformation is associated to a low energetic level. So, I would say that the substrate, like the enzyme, has to be in a contrained form, from an energetic AND a form point of vue. However, I'm not sure. I'm also waiting the tut'confirmation. Thanksss

[Léa_]

Oui je vois ce que tu veux dire aussi, ça paraîtrait plus logique mais c'est contradictoire avec le cours du prof...
Dans la fiche d'enzymo d'ailleurs je l'ai pas marqué parce que je trouve que ça porte à confusion mais quand le prof fait son cours sur le complexe enzyme substrat, il dit que l'enzyme doit etre sous forme relachée pour accepter le substrat.
Ensuite quand il fait l'allostérie, il aborde les formes T et R, avec la forme T (tendue) qui est celle qui permet le mieux la catalyse.
Donc ? Voilà pourquoi je te dis ça. J'en discute avec les autres et je te dis

[♦MC♦]

Oui, c'est le mieux +++ Bonne nuit

[RAMIER]

4) "Une enzyme est spécifique d'une réaction donnée". Compté faux X/. Ben c'est vrai

C'est pas plutôt un site actif qui serait spécifique d'une réaction donnée vu qu'une enzyme comme l'enzyme débranchante catalyse 2 réactions? Du coup l'item serait bien faux

[♦MC♦]

C'est un raisonnement qui se tient, mais néanmoins le prof considérera qu'une enzyme est bien spécifique d'une réaction donnée, selon les diapositives du professeur accessibles sur Jalon.

[Léa_]

Salut RAMIER !

Effectivement tu as raison, mais c'est écrit noir (ou plutôt bleu) sur blanc dans le diapo donc on ne peut pas le compter faux :/

[♦MC♦]

Up !
Après ton message sur la forme R et T...c'est vrai que je n'y avais jamais fait gaffe.
Je pense néanmoins que l'état T et R est indépendant de la notion contraint relâché qu'on voit dans la formation du complexe ES.
Je pense que d'un côté on a T, et de l'autre on a R avec un état relâché sans expression du SA et un état "R" contraint avec expression du SA.

Après, c'est vraiment de la déduction sans preuve, ça avance de votre côté ?

Merci

[Léa_]

MC on est un peu débordés en ce moment on a plein de sujets à vous préparer et on est en stage, donc on galère un peu à en discuter entre nous, ça serait cool que tu nous laisse un peu de temps là

[♦MC♦]

Je vous laisse tout le temps que vous voudrez . Le tout, c'est que j'ai ma réponse avant le 20 décembre

[Léa_]

T'inquiète, ça devrait être faisable

[♦MC♦]

Up !

Autre question, j'ai le droit je m'en fiche !!!!

Dans les modèles (toujours eux, je sais pas pourquoi, je suis obsédé par eux alors que le prof évitera probablement les questions dessus, mais je les kiffe, ils m'attirent). Dans les hypothèses de Koshland ou encore modèle concerté, on a l'impression que l'enzyme fixe le substrat et que cela entraîne une modification de conformation (état T à état R pour chaque protomère chez Koshland et état T à état R directement pour Monod). Ca c'est ok pour tout le monde.

Questions :
- On nous montre la fixation de substrat, mais le substrat agit ici comme Effecteur allostérique positif non ? Il est fixé sur le site de régulation, pas sur le site de fixation ? J'ai l'impression que c'est bizarre sur le schéma. Car on dit que ça diminue les K progressivement pour chaque protomère, comme si la fixation du substrat suivant était facilitée, mais ça c'est dans le cas des substrats réactionnels non ? Pas dans le cas des effecteurs ? J'ai l'impression qu'on confond les 2 !!!!

Ensuite, dans ce sens, si on considère une enzyme allostérique et le modèle de Koshland, la fixation du substrat peux "ne pas entraîner" de modification allostérique s'il n'est pas effecteur allostérique homotrope hein ? Donc dire que "Dans le modèle de Koshland l’affinité du substrat sur l’enzyme augmente au fur et à mesure que les substrats se fixent les protomères" n'est pas toujours vraie, ce n'est vrai que si le substrat est aussi effecteur homotrope ? C'est un item des annatut', je crois que le problème vient du fait qu'on confonde les 2 types "effecteur / substrat réactionnel".

Merci

[♦MC♦]

up