CRM complexe 1

[Nouni]

Bonjour, il y a quelque chose que je ne comprends a propos de ce complexe, une fois que le FMNH2 a donne ses deux électrons a FeS et que ses deux protons sont retournés dans la matrice, FeS transfere ses deux électrons a l'ubiquinone qui capte egalement deux protons pour fixer une molecule d'H2. Jusque la cava, après cet ubiquinol transfere ses électrons a une autre FeS tout en relarguant ses protons dans l'EIM, et la je ne comprends pas pourquoi ondit que l'biquinol rejoint le complexe 3? :/ Vu qu'il a céder ses électrons et protons ce n'est plus de l'ubiquinol non? Je ne sais pas si ma question est tres claire désolée mais je m'embrouille dans cette partie

[Luffylink]

Salut

Ubiquin-one quand elle est sous la forme oxydée (Donc avant de recevoir les e- /Après les avoir largués)
Ubiquin-ol quand elle sous la forme réduite (avec les e-)

Voilà
++

[Nouni]

Oui mais justement apres avoir ceder ces electrons a une autre proteine FeS l'ubiquinol redevient ubiquinone non? Ducoup je ne comprends pourquoi on dit que l'ubiquiNOL rejoint le complexe 3.. Enfait je crois que je ne comprends pas non plus pourquoi on utilise une deuxieme FeS?

[Mlle Lulu]

Je suis d'accord avec toi nouni ! Je pensais que c'était une erreur mais en fait quand tu regardes le complexe 3 on voit que c'est l'ubiquin"Ol" qui commence la réaction .
Je comprend pas ... Pack dans le complexe 1 il est dit que l'ubiquinol après avoir récupérer les électrons et les protons de la matrice mitochondriale va ensuite transférer ces e- à une protéine fer soufre etaussi relâcher ces protons dans l'eim.
Donc pour moi elle n'est plus sous forme réduite vu quelle a éjecté ses protons ...
Sil vous plait une explication

[Nouni]

Voila c'est ça que je ne comprends pas :/ Si quelqu'un peut nous expliquer ?

[Radagast]

Salut à vous
Voilà ce que j'ai compris:
1/ Le FMNH2 est réoxydé en FMN; les 2 H+ retournent dans la matrice et les 2 électrons partent vers une protéine FeS
2/ La protéine FeS donne ses électrons à un ubiquinone qui les couple à 2 protons pour se réduire
3/ Cet ubiquinone redonne ses électrons à une autre prot FeS et relargue 2 protons dans l'espace inter membranaire (d'où l'utilité de cette étape, car elle permet d'accentuer le gradient de protons)
4/ Un autre ubiquinone va récuperer 2 électrons de la protéine FeS, les coupler à 2 protons de la matrice; donc on va avoir un ubiquinol (réduit) qui va quitter le complexe I (pas d'affinités) pour le complexe III

En espérant que ça puisse vous aider, bonne journée !

[Nouni]

Donc en fait la deuxieme proteine FeS va redonner ses electrons a encore UNE AUTRE ubiquinone, quidevient ubiquinol et part vers le complexe 3?

[Radagast]

Pour moi c'est ça, après faudra peut être qu'un tuteur confirme

[Skiini]

+1 pour confirmation

[Nouni]

Up pour confirmation!

[Léa_]

Salut !

On va reprendre pour que tout le monde soit au clair : )

Je vous fait le trajet des électrons d'abord :
NAD qui devient NADH FMN qui devient FMNH2 FeS (Fe3+ devient Fe2+) Ubiquinone qui devient ubiquinol.
L'ubiquinol est mobile dans la MIM, il se détache du complexe I et rejoint le complexe III, au niveau DUQUEL il transmet ses électrons à une Protéine FeS et au cytochrome b cyt C , cycle futile etc...

Pour ce qui est de l'origine des H+, tous les éléments réduits qui ont besoin de protons pour équilibrer leur charge prélèvent ces protons soit dans la matrice soit dans l'EIM et les rejettent au même endroit SAUF L'ubiquinone/ol !

Regardez la diapo 54 : le CoEQ recoit les électrons il prélève 2 H+ dans la matrice il transmet ses electrons à ses protéines FeS il rejette les 2 H+ dans l'EIM ( CREATION D'UN GRADIENT TRANSMEMBRANAIRE au niveau du complexe I ) et en reprélève directement à nouveau dans la matrice pour se réduire en ubiquinol.

Tout ça c'est assez complexe, ce qu'on vous demande de retenir c'est le premier enchaînement que je vous ai écrit et il faut aussi savoir qu'il va y avoir une translocation de protons dans l'EIM au niveau du complexe I

D'ac ?

[Nouni]

C'est bon pour moi merci