Yooo

Désolée du temps d'attente #WEI
En fait pour l’inhibiteur incompétitif, c'est une inhibition BITCH ! Le Km va diminuer, comme ça l'affinité du substrat pour son enzyme sera plus forte, et le substrat ne pourra plus partir de l'enzyme

réaction totalement inhibée !
Le substrat ne peut se fixer sur son enzyme que si il est dans sa forme relâchée, jusque là c'est normal !
Tu sais qu'il y a un équilibre dynamique entre la forme T et R ! Imaginons qu'on a 20 enzymes : 10 T et 10 R
Si 4 molécules de substrats se fixent sur 4 enzymes de forme R il y a formation de 4 complexes ErS ! Donc on a une diminution de 4 enzymes sous forme R

10 T et 6 R.
Or l'équilibre dynamique va faire qu'il y aura transition allostérique de 2 enzymes T vers R

8T et 8 R donc transition allostérique de l'état tendu vers relâché
Pour la théorie de Koschland, la transition se fait de proche en proche et on dit que le produit des constantes aux extrêmes (k1 et k4) est égal au produit des constantes intermédiaires (k2 et k3)
C'est bon ? Bon courage

Vice-présidente Générale (& Pédagogie) BDE 2015-2016
Ronéiste UE10 2015-2016
Tutrice de Biochimie 2014-2015
Ronéiste UE10 2014-2015
"Tout le monde est un génie. Mais si vous jugez un poisson sur sa capacité à grimper à un arbre, il va passer toute sa vie à croire qu'il est stupide." Albert Einstein