Salut ! j'ai bien aimé l'explication très imagée de B.O.B ^^
C'est vrai que la théorie de l'ajustement induit (qui est la théorie actuelle) n'est pas forcément quelque chose de facile à expliquer, je vais essayer:
1) Tu sais que le rôle de l'enzyme est le découplage énergétique de l'énergie d'activation. Concrêtement, cela veut dire que si on voulait atteindre ton état de transition (A*) nécessaire à la réalisation de la réaction d'un réactif A en un produit B sans enzyme, on devrait fournir une grande quantité d'énergie. Donc ce A* aurait un G qui serait très élevé.
Maintenant, grâce à notre enzyme, l'énergie que l'on devra fournir pour atteindre cet état de transition (A*) nécessaire à la réalisation de la réaction sera beaucoup plus faible. Donc notre A* en présence de notre enzyme aura un G qui sera + faible.
2) On part du principe que l'enzyme n'est pas complémentaire du substrat dans son état d'origine. Ce qui fait que notre enzyme n'est pas complémentaire à A, mais qu'elle est en fait complémentaire à A*.
3) Quelle est la finalité ? On va simplement avoir une interaction entre l'enzyme E et le Substrat A*, ce qui va stabiliser ce substrat A* dans son état de transition, ce qui va avoir pour effet de baisser son énergie libre, car le complexe sera + stable que le substrat A* à son état de transition seul !
C'est pour cela qu'on dit que cette interaction libère de l'énergie libre (car elle stabilise), et qu'il sera du coup + facile d'atteindre cet état de transition car on abaisse l'énergie afin d'atteindre l'état de transition stabilisé par cette enzyme !
(C'est illustré par l'image de BOB que je reprend pour le coup
Et c'est exactement ça le principe du découplage énergétique, c'est comme cela que l'enzyme agit afin d'abaisser l'énergie d'activation =)
Ceyy plus clair ?
)