Enzymo- Régulation covalentes

[Soussou La Lgérienne]

Hey Coucou les Biochimois !!!

Alors j'ai un petit problème je suis tomber sur un item et je comprend toujours pas pourquoi c'est faux je pensais avoir compris l'enzymo mais apparement.. Pas diii tout !

La Concentration en substrat a une influence sur la régulation covalente des enzyme , Il est compté faux !

Mais on parle bien de la phosphorylation là non ?
Du coup je comprend pas, Normalement si ya trop de substrat on vas encore plus phosphorylé que d'habitude non ? Et inversement si y'en a pas beaucoup ? Ou c'est m logique qui est pas logique ?

Merciiii beaucouuup de répondre !!

PS: Viiiive La Bioch' !!!! L'histo c'est Croo Nuull :'(

[rafraf06]

Selem !!

Tout simplement parce que la concentration en substrat a une influence sur la régulation allostérique et pas covalente d'ou les activateurs et les inhibiteurs de chaque enzyme !

Ce sont les messagers extra cellulaires tels que les hormones endocriniennes qui auront une influence sur la régulation covalente des enzymes ^^

Bonne soiree !

[Kick-Ass]

PS: Viiiive La Bioch' !!!! L'histo c'est Croo Nuull :'(

EDIT HISTOLOGIQUE : COMMENT OSEZ VOUS DIRE DU MAL DE L'HISTOLOGIE ?
J'aime commencer sur des bases saines :p

Alors on reprend :

Pour faire simple, la régulation allostérique est l'impact d'un composé chimique style glucose, acetyl-CoA, ATP, citrate, NADH etc sur une enzyme.
Ca fonctionne comme ça en image :

L'effecteur allostérique, c'est donc ce qui va moduler l'activité de l'enzyme en l'activant, ou au contraire en l'inhibant. Ce n'est pas une régulation de type covalent.

Maintenant, on va définir ce qu'est une régulation de type covalent : Le terme "covalent" vient en fait de la force de la liaison qui va être crée entre un régulateur et l'enzyme. Les effecteurs allostériques agissant sur les enzymes auront des régulations "non covalentes" car les liaisons entre le régulateur et l'enzyme sont faibles, cela lui permet de s'ajouter et de s'enlever de manière rapide ce qui permet une réponse optimale grâce à cette rapidité.

L'exemple typique de la régulation covalente est la régulation par phosphorylation. Elle est induite par des hormones, comme le glucagon et l'adrénaline qui en se fixant sur un récepteur extra-cellulaire vont induire l'action de la protéine kinase A qui sera responsable de la phosphorylation des enzymes, et donc de leur régulation covalente.
A l'inverse, l'insuline sera responsable d'une déphosphorylation via la PP1.

Maintenant quand tu dis que lorsque le glucose augmente il sera responsable d'une régulation par déphosphorylation et que donc c'est une régulation allostérique ce n'est pas vrai, je m'explique:

Lorsque le glucose augmente dans le sang, cela va induire une synthèse d'insuline par les cellules béta du pancréas qui va se fixer sur les cellules du foie par exemple. Par la cascade de déphosphorylation précedement citée, l'insuline va induire une déphosphorylation de certaines enzymes, mais dans ce cas là la régulation est covalente.
Pour que la régulation eut-été allostérique, il aurait fallu que le glucose aille se fixer directement sur l'enzyme pour induire une modulation de son activité (comme sur le schéma plus haut)

L'item "La Concentration en substrat a une influence sur la régulation covalente des enzyme , Il est compté faux !" Est donc bien faux, on parle dans ce cas de régulation allostérique :p
Tu comprends mieux ?

[Soussou La Lgérienne]

PS: Viiiive La Bioch' !!!! L'histo c'est Croo Nuull :'(

EDIT HISTOLOGIQUE : COMMENT OSEZ VOUS DIRE DU MAL DE L'HISTOLOGIE ?

PAS D'INCRUSTATION HISTOLLOGIQUE S'IL VOUS PLAIT !!! Viiive La bioch' C'est touut !! En Histo je suis tombée sur un Os !!!

Reprenons :

J'aii tout compris mdr Mercii à vous deux
Et Oui c'est Vrais que si le Glucose allez se fixer directement sur une Kinase ca ferait quand même assez bizarre mdrr

PS : La Bioch' C'est La vie Sissii Fratéé !!

[rurumime]

Salut alors deja desole Soussou La Lgérienne de squatter ton post Donc si t'a compris oublie ce que je viens de dire,j'aimerais pas t'embrouiller
J'ai du mal à comprendre pouquoi c'est faux.
En effet le glucose va induire la synthese d'insulline et si il y en a pas activer le glucagon. Par exemple si il y'a beaucoup de glucose on vas secreter de l'insuline qui va venir agir sur la cellules et activer les bonnes voies en dephosphorilant. Donc pour moi c'est lies au substrat.Tu va phosph ou dephospho que si tu as ton substrat.Il se fixe pas directement mais il joue un role. Je vois pas pourquoi il est compte faux.
Apres j'ai peut etre mal compris l'item ou ca plante dans mon raisonnement. Merci d'avance pour votre futur reponse
Kiss et bonne soiree

[Kick-Ass]

Salut,

Quand on parle de substrat, cela sous entend pour une réaction donnée. Cela veut dire que le substrat va agir directement sur une enzyme en modulant son activité (on prend l'exemple de PFK-1, l' ATP est à la fois son substrat, mais aussi un modulateur allostérique).

Cela n'est pas une modification covalente, mais bien allostérique.

Cependant, un composé comme le glucose pourra induire indirectement une modification covalente (par le glucagon etc), mais pas si celui-ci est qualifié de substrat (d'une réaction en particulier ^^)

Tu vois la nuance ?

[rurumime]

Oui c'est bon. T genial et merci pour ta reponse rapide et super claire.

[Kick-Ass]

Wah trop de compliments, merci bcp :p

Bon courage pour la suite !

[Soussou La Lgérienne]

Kiick Ass tu sais que j'adore tes explication super explicative ( heu ouais d'accord ) et super comprehensible j'ai encore une question qui vas avec ca mdrr

Dans la ronéo 10 quand on parle de la phosphorylation ( qui est donc comme tu me la si bien expliquer une regulation covalente qui n'influe pas sur l'etat R ou l'etat T ) Bref on nous dis ça : La phosphorylation va favoriser la transition allostérique .

Pourquoi ? Comment ? D'où ? Mdrr Pourquoi la phosphorylation viens s'incruster dans la transition allostérique ? mdr j'yy comprennnd pas :'(

Pourrais tu m'expliquer s'il te plais :'(

[Kick-Ass]

CHalut,

Certaines enzymes comme la GP peuvent subir une double régulation, c'est à dire qu'elle peuvent être à la fois sujette à une régulation covalente et allostérique.

Dans le cas de la GP, la régulation covalente (donc par phosphorylation) peut favoriser la régulation allostérique.

Je m'explique: Si on phosphoryle cette molécule, on ne l'active pas mais on va faire en sorte qu'elle devienne + réceptive à une transition allostérique qui elle va l'activer. C'est un peu comme une aide si tu veux, c'est un cas un peu particulier.

Tu vois le truc ?

[Soussou La Lgérienne]

Yes Yes je voix Merci beaucoup donc si y'a pas de phosphorylation il ne peut pas y avoir de transition allosterique ? enfin l'enzyme ne pourra pas bouger en mode " je suis relachée" ? Si j'ai bien compris ..