Complexe Enzyme-Substrat

[Larkhos]

Bonjour ( =Bonsoir ou Bonne nuit) à tous

C'est avec un grand plaisir que j'étais en train de revoir les diapos d'enzymo (même pendant les révisions faut se faire plaisir de temps à autre) mais je suis tombé sur un os
Dans le premier cours d'enzymo (Enzymo 1GC sur Jalon pour les intimes) et plus précisément sur la diapo 39, il y a écrit "Une partie de l'activité catalytique des enzymes provient de l'énergie libre générée lors de la formation du complexe ES" (#CopiéCollé) ce que je trouve bizarre vu que le complexe ES entraîne des liaisons peu énergétiques, puis sur le schéma juste à coté on peut voir que de l'ATP est relargué lors de la dissociation du complexe ce qui, dans ma tête de demeuré, a entraîné une contradiction...

Si un magnifique, beau, intelligent, et sexy tut pouvait m'éclairer sur ce point, cela me sauverait la vie

[Nathou]

Salut !

La complexe ES est un état transitoire et contraint. On a donc un niveau énergétique plus élevé du complexe (comme sur le graphique en bas à droite) et c'est ça qui fait qu'une partie de l'énergie libre est générée par la formation du complexe ES ! Le complexe est certes stabilisé par des liaisons non covalentes, mais l'état du substrat et de l'enzyme est contraint

Quand au schéma en haut à gauche c'est un exemple de réaction, ici en l'occurrence on a la réaction Phosphoénolpyruvate ==> Pyruvate, réaction de la glycolyse au cours de laquelle on a production d'1 ATP. Cet ATP est produit grâce au transfert du phosphate du phosphoénolpyruvate (molécule très énergétique) sur l'ADP, c'est pour ca qu'on relargue 1 ATP dans cet exemple !

Bon courage

[Larkhos]

D'ailleurs, en parlant de ce graphique, question bête: Que signifie Ea et Ez ?

Et merci de ta réponse

[Nathou]

Je crois que Ea = énergie d'activation et Ez = enzyme

[Larkhos]

D'accord merci beaucoup