Hello
Alors je vais tenter de repondre
Deja pour commencer, une enzyme peut etre regulée par:
- Allosterique: tu vas avoir des activateur et des inhibiteur(pour exemple de la pyruvate kinase: il est inhibe par l'alanine au niveaux du foie)
-Covalence: tu va avoir des enzymes qui vont venir rajouter un phosphate ou l'enlevez pour activer ou inactiver ton enzyme principale(par exemple la PhK phosphoryle la glycogene phosphorylase pour l'activer
-Sequestration de la noyaux: exemple la glycokinase
-Augmentation de la concentration de l'enzyme ou diminution
Maintenant: une enzyme presente different isoforme suivant l'endroit où elle se trouve. Ici on a deux isoformes principaux pour la Pk: hepatique et musculaire
L'isoforme musculaire va etre aciver que par allosterie alors que l'isoforme hepatique le sera par covalence(phosphorylation par le glucagon) et allosterie.
Raison à cela: L'adrenaline est l'hormone de la fuite et elle permet la phosphorylation. Cette phosphorylation permet d'inactiver la PK. IMAGINE(c'est une image pour que tu comprennes) que tu es en exercice et que tu as production d'adrenaline qui vient phosphoryler PK. Ben la fin de la glycolyse, elle ne se fait pas car PK inactive. Donc pas tres pratique pour fournir de l'energie
Conclusion: l'isoforme musculaire n'est pas soumis à la regulation par covalence
Voila j'espere avoir repondu a ta question, à confirmer par les tuteurs

. Bonne journée