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Inhibition incompetitive


Inhibition incompetitive

Messagepar paradise » 31 Aoû 2015, 10:56

Bonjour
J'ai du mal à comprendre pourquoi'dans'linnhibition uncompétitive on aurait une augmentation de l'affinité du substrat pour l'enzyme et donc un Km plus faible ?
Juste parce que l'inhibiteur ne peut se'fixer qu'après le complexe ES ??
Merci tout plein
Dernière édition par paradise le 06 Sep 2015, 11:23, édité 1 fois.
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Re: Inhibition incompetitive

Messagepar thomas086 » 02 Sep 2015, 15:57

Salut !

Lors de l'inhibition uncompétitive tu vas former des complexes EIS tu vas donc réduire la quantité de complexe ES pur. La loi d'action de masse qui a pour but de rééquilibrer les quantités va intervenir : tant que tu consommes du complexe ES elle va en produire ce qui fait qu'au final tu auras en apparence une affinité plus élevé et un Km réduit.

En effet, c'est parce que la fixation se fait après que tu retrouves dans cette situation, pour un inhibition non compétitive tu n'aura pas le même problème puisque l'influence de l'inhibiteur est présente à chaque étape

C'est compris ?
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thomas086
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Re: Inhibition incompetitive

Messagepar paradise » 03 Sep 2015, 18:52

Yeees super merci
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Re: Inhibition incompetitive

Messagepar Blax » 03 Sep 2015, 18:55

Oublie pas de passer en résolu ;)
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