Salut
Alors la protéine est traduite dans le RE grâce à nos ribosomes.
Ensuite, elle doit subir pleins d'étape de maturation pour être fonctionnelle. Ces chaînes de modifications se font grâce à des signaux qui l'orientent dans la bonne direction (avec les manteaux, les couples V-Snare et T-Snare ... ) et grâce à leur séquence spécifique qui disent aux enzymes quoi faire
Donc ta protéine se trouve dans le RE, où elle peut subir diverses réactions (toutes ces réactions n'ont pas forcément lieu) :
- O-Glycosylation (ajout de sucres en N-Term ou C-Term)
- Protéolyse = clivage de la protéine
==> Ces 2 réactions se trouvent aussi dans le Golgi
On peut avoir aussi, spécifiques au RE :
- Formation de pont disulfure
- Assemblage multimérique
- Repliement de la protéine
A la fin de ces étapes dans le RE, tu as un contrôle qualité, pour vérifier que ta protéine est correcte
Du coup, on va vérifier que les protéines sont bien repliées.
Les protéines chaperons sont des protéines spécialisées dans le contrôle qualité du repliement, c'est à dire qu'elles reconnaissent les protéines mal repliées pour les éliminer !
Pour les éliminer, les protéines chaperons vont expédier les protéines pas bonnes par une sorte de translocon, c'est un petit canal aussi utlisé lors de la traduction des protéines qui permet de les faire rentrer ou sortir du RE (utlie notamment pour faire passer les parties hydrophiles des protéines dans la membranes du RE qui contient des lipides donc qui est très hydrophobe).
Donc maintenant on est dans le cytosol !
L'ubiquitine (petite protéine) va s'associer au protéine est là on a plusieurs cas :
- si on associe + de 4 ubiquitines à notre protéine ==> on l'envoie dans le protéasome, donc dégradation !! En effet, le protéasome est un petit cylindre avec une activité catalytique, permettant de dégrader nos protéines
- si on rajoute 1, 2 ou 3 ubiquitines ==> la protéine permet de réguler un complexe multiprotéique
Mais si notre protéine passe correctement ces contrôles dans le RE, elle va transiter dans une petite vésicule vers le Golgi, qui possède plusieurs "compartiments".
Du coup, pour répondre à ta dernière question
Dans le cis golgi + golgi médian, on a :
- O-glycosylation
- Protéolyse
- addition de groupement sulfate et d'AG
- modification des chaînes oligosaccahariques
==> Tout ça suivi d'un contrôle de la protéine !
Puis si tout va bien, elle va vers le trans golgi où on peut avoir :
- Protéolyse
- Ajout de groupements sulfates et d'AG
- Tri des protéines ==>important car le trans golgi est un carrefour pour le devenir des protéines !!
Est ce que c'est plus clair pour toi ?
Bon courage !!
