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Messagepar Temoana » 09 Sep 2016, 13:32

Bonjour,

Ce matin on a vu que les que les chaines latérales d'acides aminés polaires sont projetées à l'extérieur de la chaine polypeptidique (au contact de l'eau), au contraire les chaines latérales d'acides aminés apolaires sont à l'intérieur de la protéine car hydrophobes.

On a vu aussi que la chaine polypeptidique adopte en générale un configuration en TRANS.

Pour respecter ces 2 règles ne faudrait-il pas qu'un polypeptide soit constitué d'un enchainement alternatif entre un acides aminé polaire et un acide aminé apolaire (AA.polaire-AA.apolaire-AA.polaire--AA.apolaire)?
Dernière édition par Temoana le 09 Sep 2016, 15:47, édité 1 fois.
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Re: configuration

Messagepar Bluebird » 09 Sep 2016, 15:33

Coucou :)

Pour respecter ces 2 règles ne faudrait-il pas qu'un polypeptide soit constitué d'un enchainement alternatif entre un acides aminé polaire et un acide aminé apolaire (AA.polaire-AA.apolaire-AA.polaire--AA.apolaire)?


Non cet enchainement n'est pas nécessaire, en effet la protéine va se plier / se tordre pour mettre les acides aminés polaire à l'intérieur et les AA polaires à l'extérieur de la protéine :)
On va avoir une organisation spatiale qui va permettre à certains AA un contact avec l'eau et à d'autres aucun contact avec l'eau !

Tu vois ce que je veux dire ? :) <3
∆ TUTRICE DE BIOCHIMIE 2016-2017 ∆ à la retraite ...

Ronéiste de bioch' 2016-2017 - Team TutTut Bioch'

Passez le post en RESOLU, merci ♥︎
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Re: configuration

Messagepar Temoana » 09 Sep 2016, 15:46

oui :) merci!
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