Coucou
Pour le qcm 27 :☀︎ Un effecteur allostérique hérérotrope positif ne possède pas d'analogie structurale avec le substrat ⇢
Vrai☀︎ La désensibilisation d'une enzyme allostérique suite à un traitement chimique n'implique pas la perte de la structure quaternaire de l'enzyme ⇢
Vrai, seule le site allostérique est détruit mais pas la structure quaternaire ! L'enzyme se comportera juste comme une enzyme michaelienne en fait☀︎ Un activateur allostérique hétérotrope déplace la courbe v=f(S) vers la gauche ⇢
Vrai☀︎ Dans le cas d'une enzyme allostérique à effet homotrope, on dit qu'il y a coopérativité parce que l'activité des autres protomères de l'enzyme est augmentée suite à la fixation du substrat sur un des protomètres ⇢
Vrai coopérativité augmentée suite à la fixation du ligant ou effecteur
☀︎ Les enzymes allostériques exercent leur rôle régulateur le plus efficace dans l'intervalle de concentrations physiologique en substrat ⇢
Vrai je penses, mais c'est HPPour le qcm 22 :Soit la réaction A -->B cataysée par une enzyme, la vitesse initiale :
☀︎ dépend de la concentration en enzyme ⇢
Vrai ☀︎ dépend de la concentration en substrats ⇢
Faux☀︎ dépend du temps d'incubation ⇢
Faux, mais HP☀︎ correspond à une cinétique d'ordre 1 ⇢
Faux, Vi correspond à une cinétique d'ordre 0☀︎ correspond à l'état stationnaire ⇢
VraiBueno ?
Ces QCM sont assez vieux donc t'inquiète y a pas mal de HP là dedans
