domaines SH2/SH3

[widedost]

Bonjour,

Je me demandais si les domaines SH2 et SH3 étaient situés sur 2 protéines différentes ou si c'est la même protéine qui contient les 2 domaines ? ou encore si les 2 cas sont possibles

parce que dans le tableau page 5/6 on dit que d'abord des protéines au domaine SH2 viennent se lier à la tyrosine kinase phosphorylée, ensuite des protéines au domaine SH3 viennent recruter d'autres protéines adaptatrices, et page 7 concernant la voie des MAP-K on dit que GRB2 est une protéine adaptatrice qui possède 2 domaines SH2 et SH3

C'est sûrement pas super important mais ça me stresse

EDIT : + je comprends pas bien le rôle de l'ATP dans l'activation du récepteur tyrosine kinase,
"phosphorylation de la poche ATP sur le récepteur" puis "ouverture de la poche ATP", c'est à quel moment qu'on met le Pi sur le récepteur ? enfin c'est un peu flou pour moi cette partie

Mercii !

[yaya06]

Bonsoir !

Alors pour ta première question, d'après le cours, c'est les mêmes protéines.
=> tu vois au niveau des schémas, les protéines d'arrimage et adaptatrices contiennent les deux des domaines : SH2 (demi cercle vide) et SH3 (triangle vide).
=> En effet si la protéine n'avait pas ces deux domaines, échafaudage ne serait pas possible puisque SH2 reconnait les tyrosines puis SH3 recrute d'autre protéine et ainsi de suite.

Pour ta deuxième question c'est:
1) Lors de l'homodimérisation, tu as rapprochement des deux parties du récepteur,
2) Lors du rapprochement tu as une auto-phosphorylation de la poche atp sur chaque partie par un ATP.
3) La phosphorylation de la poche ATP permet son ouverture et la libération de plus d'ATP
4) On a dès lors la transphorylation qui permet la phosphorylation croisé des tyrosine

J'espère que c'est plus clair

[widedost]

Oh super merci