Coucou,
Alors pour stationnaire tu as tout à fait raison :
En stationnaire, le substrat est en excès (
S>E) , de ce fait toutes les enzymes sont occupées par un substrat mais inversement pour le substrat( qui est en excès) une partie infime se retrouve impliquée dans le complexe enzyme/substrat et
la majorité du substrat est à l'état libre.
Donc ici : toutes les
enzymes sont sous forme de
complexe MAIS tout le
substrat n'est pas sous la forme de complexe vu qu'il est en excès donc
majoritairement libre !
Donc ici : [ET = [ES] mais [Substrat] totalement différente de [ES], la concentration de substrat [Substrat] peut être associée à la concentration de substrat libre [Substrat libre]
Illustration pour être sure : Si tu as par exemple
1 million de substrats et
50 enzymes : tu es d'accord toutes les enzymes seront occupées par du substrat tu auras donc
50 complexe enzyme substrat mais réciproquement il restera
999 950 substrats libres donc tu vois bien que
toutes les molécules de substrat ne sont pas associées à l'enzyme comme tu l'avais dit !
De plus ,
durant cette phase la quantité de substrat diminue et la quantité de produit augmente avec un
[ES] constant = car la
vitesse de formation et de
dissociation du complexe
sont égales car dès qu'un complexe ES est dissocié en produit, un autre complexe ES va se former (à la même vitesse).
Pour le lien logique avec l'insertion
"la concentration du complexe est constante CAR le substrat est en large excès par rapport au enzyme" comme tu le vois dans mon explication ci dessus, la
reformation du complexe ES implique que tu aies des substrats libres (en excès) pour venir les fixer sur ton enzyme d'où l'intérêt et le lien avec un substrat en excès pour conserver le complexe ES constant.
Ensuite attention comme tu le vois sur la diapo
l'état post stationnaire et à dissocier de l'état d'équilibre qui arrive après.
Etat post-stationnaire : Ici il y a moins de substrat car il a été transformé en produit ( consommé par la réaction), donc le
substrat n'est plus saturant donc
toutes les enzymes ne vont pas fixer du substrat donc la vitesse de réaction va diminuer.
Donc ici : ES = ET-El et on a environ
S=E du coup
la vitesse n'est plus maximale.
Enfin : L'état d'équilibre : On arrive au moment où
on a assez transformé de S en P, le deltaG est nul. De plus, les réactions inverses
produit/substrat et
substrat/produit se déroulent en même temps, la
vitesse de réaction est donc nulle car la vitesse de réaction prend en compte la mesure des variations de concentrations de produit et substrat.
Il y a donc un
équilibre entre substrat et produit : cependant je suis d'accord que
la phrase est mal tournée je m'explique : la concentration de substrat mise au départ pour la réaction
va diminuer au cours de la réaction jusqu'à devenir quasiment nulle certes ; cependant n'oublie pas que si la réaction est réversible :
E + S = ES = E+P elle peut également se produire dans le sens inverse c'est à dire que le produit peut redevenir substrat en s'associant à l'enzyme.
C'est ce qui se passe dans cette phase d'équilibre la réaction P
S devient égale à celle de départ S
P (qui est toujours possible car même si plus de substrat de départ le produit peut redevenir substrat et du coup peut redevenir produit et ainsi de suite)
les concentrations ne changent donc pas on est à l
'équilibre entre substrat et produit.
Voila j'espère avoir répondu à ta question si tu as encore des questions n'hésite pas ! Bon courage
!! En fait j'ai petit probleme avc ce graphique : 
