Salut salut
Alors attention la
désensibilisation d'une enzyme allostérique c'est une
modification de la structure de l'enzyme et plus précisement de la structure du site allostérique! Ca ne touche pas le site actif!
Donc cette désensibilisation va engendrer
-
perte de sensibilité aux effecteurs allostériques (logique vu qu'il n'y a plus de site allostérique/site du modulateur)
-
perte de coopérativité (quelles soient positives ou négatives)

enfaite lors d'une désensibilisation, on va venir couper les liaisons entre les différents protomères, donc perdre la structure quaternaire de l'enzyme. On se retrouve avec des protomères tous seuls qui ont donc une cinétique michaelienne (C'est la coopération entre les protomères qui donne une cinétique global allostrique pour l'enzyme dans sa structure quaternaire)
Mais ducoup le
site actif lui ne subit pas de modification, donc la réaction enzymatique pourra se faire,
l'activité catalytique est inchangé: ni augmenté, ni diminué, simplement la
cinétique de l'enzyme est modifié: on passe d'une cinétique allostérique à une cinétique michaelienne.
Ducoup ou as tu vu ecrit que lors d'une désensibilisation on avait une diminution de l'activité catalytique? car c'est faux..

Apres attention a ne pas confondre
désensibilisation avec
dénaturation #cours1AAetProteines qui elle correspond a une
destruction de la structure quaternaire, tertiaire, secondaire mais pas primaire! Ducoup suite à une dénaturation, l'enzyme a perdu sa fonction et donc perdu son activité catalytique (car plus de structure tertiaire..)
RECAP
désensibilisation = perte de la structure quaternaire
perte de sensibilité aux effecteurs allostériques & perte de coopérativité
dénaturation = perte de la structure quaternaire, tertiaire, secondaire
perte de sa fonction catalytique
Ensuite tu parles d'un schéma, pourrais tu m'indiquer de quelle diapo/page de ronéo tu parles ou me joindre le shéma sil te plait?
Voila j'espere que tu as compris, bon courage
