Régulation covalente/allostérique

[Mew]

Bonsoir !

Je n'arrive toujours pas à comprendre ce qu'est une régulation covalente et une régulation allostérique, notions qui reviennent souvent mais que je trouve encore floues. Merci

[Lubachris]

+1 svp

[mariol]

salut salut
Alors desole du temps de réponse, mais c'est parti on va faire un petit recp'
Donc déja, tu auras compris que dans ton oragnisme, de nombreuse voie métabolique existe afin de passer d'un substrat à un produit; ces voie métaboliques sont régulése. Tu va pas venir faire la glycolyse en même temps que la NGG, ca servirait à rien.. Ducoup, cett régulation va venir se faire au niveau des enzymes, et notament des enzymes qui catalyses les réactions irréversibles des voies métaboliques. Il existe différente façon de réguler une enzyme.

Régulation covalente
C'est une régulation qui peut être une Activation ou une inhibition d’une enzyme cible impliquée dans une voie métabolique. Elle est réversible et c'est une régulation qui agit par modification post-traductionnelle de l'enzyme en question. En gros on va venir modifié ton enzyme (par exemple lui rajouter un Phsophate) et cette modification va venir l'activer ou l'inhiber.

En effet, la régulation covalente la plus commune (qu'on va venir retrouver dans pleiiin de voies métaboliques) est la régulation par phosphorylation. C'est à dire que tu va soit venir ajouter, soit enlever un phosphate de la structure de ton enzyme, et elle sera active sous une forme, et inactive sous l'autre forme.
Ducoup tu va avoir des enzymes régulatrices (c'est à dire les enzymes qui régulent les enzymes cibles) qui peuvent être :
- Enzyme de la phosphorylation (ajout d'un phsophate)= protéine kinase
- Enzyme de la déphosphorylation(suppression d'un phosphate) = protéine phosphatase
→ L’ajout de phosphate se fait sur le OH- d’une Serine, Thréonine, Tyrosine dans une séquence consensus.

Et enfaite il faut bien retenir que Phosphorylation ne veut pas obligatoirement dire une activation de l’enzyme et inversement, ca va dépendre de l'enzyme en question.

Régulation allostérique
Cette régulation est une régulation réversible particulière que l'on retrouve uniquement sur les enzymes dites allostérique. Ce sont des enzymes qui possèdent en plus de leur site actif, un site régulateur qui va venir interagir avec un métabolite régulateur = effecteur. Cette effecteur participe pas à la catalyse mais bien à la régulation!
Quand l'effecteur se fixe au site régulateur, il va engendrer des changements de conformation au niveau d'une partie de l'enzyme qui affecte la conformation globale du site actif et provoque
- soit une augmentation de l'activité enzymatique on dit que l'effecteur est un activateur allostérique
- soit une diminution de l'activité enzymatique on dit que l'effecteur est un inhibiteur allostérique
Et on considère que la variation de conformation de la protéine/enzyme dépend du taux d'occupation des sites de liaison donc en gros ca dépend de la concentration en effecteur dans ta cellule.


Ducoup on vent de voir 2 différents type de régulation des enzymes des voies métaboliques:
- Régulation covalente: où les enyzmes cibles subissent des modification post-traductionnelles par des enzymes régulatrices, notamment une phosphorylation et en fonction de l'état de l'enzyme, elle sera activé ou inhibé.
- Régulation allostérique: où un effecteur allostérique en se liant au site régulateur de l'enzyme cible va venir augmenté ou diminuer son activité catalytique en engendrant des changements de conformation(donc pas de modification post-traductionnelles)

Voila j'espere que c'est bon pour toi sinon hésites pas! Bon courage

[Lubachris]

Pour moi c'est ok j'ai compris
Merci +++ Mariol pour tes explications, à chaque fois tu prends le temps d'écrire des trucs super longs et du coup c'est super bien expliqué

[Mew]

Super, merci beaucoup Mariol c'est hyper clair j'ai touuuut compris !