Salut salut
Alors pour la
Glucokinase c'est différent car certes elle à une
faible affinité pour le Glucose (fort Km) mais elle catalyse quand même la réaction dans le sens
Glucose -> Glucose 6P de part en effet
l'irréversibilité de la réaction qui va uniquement dans un sens. Donc pour la Glucokinase,
malgrès sa faible affinité pour le Glucose, se dernier est quand même son substrat! C'est différent de le
LDH, qui elle avait le choix et étais
orienté dans la réaction par son affinité pour telle ou telle substrat.
Ducoup ta
Glucokinase qui agit sur le
Glucose (malgès sa faible affinité/fort Km pour ce dernier) n'est pas inhibé par le Glucose.On va prendre un petit exemple pour expliqué tout ca:
Alors tu as une enzyme qui catalyse la réaction de A -> B et pas trop de B -> A parce que elle a une plus grande affinité pour A que pour B.
Si tu as un exces de A, ton enzyme va venir
catalyser A en B comme ca on
rééquilibre la réaction (selon la Loi de Lechatelier).
Mais maintenant imagine que ton
enzyme soit inhibé par un exces de A. Ca veut dire que si tu as un
excès de A, ton enzyme sera inhibé et ne pourra pas catalyser la réaction de A -> B donc tu aurais une
accumulation de A avec une enzyme inactive qui peut rien faire pour contrer cette accumulation. Tu es d'accord que ca n'as donc
aucun intérêt que l'enzyme soit inhiber par un excès de A..
Ducoup si on l'appliques à notre Glucokinase, c'est la même chose: ca serait
totalement inutile que la Glucokinase soit inhibé par son substrat quand il est en forte concentration!Voilaaa j'espere que c'est bon pour toi, bon courage
