isoformes M4/H4

[c.khl]

Salut, est-ce que c'est c'est possible d'avoir une petite explication concernant les isoformes M4 et H4 de la LDH svp, parce que je ne comprends pas pour quelle raison l'un a une km élevée alors que l'autre non, merci

[mariol]

Salut salut
Alors on va faire un petit recap'

D'abord la LDH est une enzyme qui est composé de 2 sous-unités H (pour Heart= cœur) et M (pour Muscle). Ces deux sous unités peuvent s’assembler entre elles pour former des oligomères protéiques différents. (tu t'en souviens on le voit dans le cours 1, les oligomères c'est une protéine sous forme quaternaire où on va avoir un assemblage de chaines protéiques) et bien la tes chaines protéiques c'est H et M.
Donc elles vont venir s'assembler ensemble par 4. Ducoup ca laisse des possibilités de combinaison variés. En effet on a 5 types de combinaisons différentes : H4, H3M, H2M2, HM3, M4.

Et enfaite chaque oligomères différents formés (chaque combinaison) constitue une isoenzyme de la LDH!

Petit rappel: les isoenzymes sont des formes différentes du même enzyme c’est à dire qu’elles catalysent la même réaction, mais chacune à des petites différences, chacune a des caractéristiques spécifiques (notamment une localisation tissulaire spécifique). Les isoenzymes sont issues de gènes différents.

Ducoup chaque oligomère possède des caractéristiques qui lui sont propre:

La forme H4 de la LDH est retrouvé majoritairement au niveau de coeur
- elle a un fort Km pour le Pyruvate donc une faible affinité donc l'enzyme agira plustot sur le Lactate
- elle a un fort Vm dans le sens L -> P
- elle est inhibé par un exces de Pyruvate (c'est logique si tu as bcp de ton produit, rien ne sert de faire la réaction!)
Ducoup l'ensemble des caractéristiques de cette isoformes H4 qu'on retrouve dans le coeur permettent à l'enzyme de catalyser majoritairement la réaction dans le sens Lactate -> Pyruvate!

La forme H4 de la LDH est retrouvé majoritairement au niveau du foie:
- elle a un faible Km pour le Pyruvate donc une forte affinité donc l'enzyme agira plustot sur le Pyruvate
- elle a un fort Vm dans le sens P -> L
- elle est pas inhibé par un exces de Pyruvate (la aussi c'est logique si tu as bcp de ton substrat et que tu es inhibé, ton enzyme fonctionerais pas, ducoup il y aurais juste une accumulation de Pyruvate et la réaction se ferais jamais donc inutile)
Ducoup l'ensemble des caractéristiques de cette isoformes M4 qu'on retrouve dans le foie permettent à l'enzyme de catalyser
majoritairement la réaction dans le sens Pyruvate -> Lactate!

Voilaaa j'espere que tu as compris, bon courage

[c.khl]

Salut, merci beaucoup pour ces explications, elles m'ont pas mal aidé! Néanmoins il y a quelque chose que je n'arrive pas trop à saisir, c'est: "elle est pas inhibé par un exces de Pyruvate (la aussi c'est logique si tu as bcp de ton substrat et que tu es inhibé, ton enzyme fonctionerais pas, ducoup il y aurais juste une accumulation de Pyruvate et la réaction se ferais jamais donc inutile"

[mariol]

Ok on prends un exemple:
Alors tu as une enzyme qui catalyse la réaction de A -> B et pas trop de B -> A parce que elle a une plus grande affinité pour A que pour B.
Si tu as un exces de A, ton enzyme va venir catalyser A en B comme ca on rééquilibre la réaction (selon la Loi de Lechatelier).
Mais maintenant imagine que ton enzyme soit inhibé par un exces de A. Ca veut dire que si tu as un excès de A, ton enzyme sera inhibé et ne pourra pas catalyser la réaction de A -> B donc tu aurais une accumulation de A avec une enzyme inactive qui peut rien faire pour contrer cette accumulation.
Tu es d'accord que ca n'as donc aucun intérêt que l'enzyme soit inhiber par un excès de A..

Ducoup si on fait l'application à notre exemple, ton enzyme c'est l'isoforme H4 de la LDH. Cette enzyme à une forte affinité pour le Lactate donc il catalyse la réaction dans le sens Lactate -> Pyruvate. Et elle n'est pas inhibé par une forte concentration en Pyruvate (comme on vient de le voir au dessus ca serais inutile!)

Voila j'espere que c'est bon, bon courage

[c.khl]

Oui j'ai compris merci beaucoup!!