Protéine

[SanGoQcm]

Yoooo je fais se post parce que lors de mes révision sur le premier chapitre de l'année (LOL faut bien revoir ) je me suis posé quelque question et certain QCM mon posé problème

Première question débile: imaginons un enchainement AA: K-P-F-D-S-V
Es-ce que l'aminopeptidase peut agir malgré la présence d'une proline puisque dans le cours on parle protéines Prospécifique ?

Apres imaginons: K-G-F-D-S-V "j'ai enlevé la proline"
Es ce que l'action de l'aminopeptidase et de la trypsine se superpose ou seulement l'aminopeptidase agit ?

Ensuite des items mon posé problème (JE SUIS CHIANT ):

L'item dit vrai pour: Les feuillets B permettent les changements de direction.
C'est pas plutôt les coudes B qui permettent le changement de direction au sein des feuillets B antiparallèle

Le MEILLEUR POUR LA FIN LES ANNALES ^^:
Celui la est super louche je pense pas que cette année ça ira aussi loin:
Soit les peptides que l'on soumet à une électrophorèse à pH 5: P1: R-G-P-K P2: G-E-C-D
"P1 est localisé le plus prés de la cathode et P2 est localisé le plus près de l'anode" Vrai

J'ai pas compris la demarche de ce QCM dans le cour on dit seulement que les protéines sont séparées selon leur tailles et leur charges..ect

Désolé de vous déranger avec toutes ces questions MERCI encore

[mariol]

Salut salut
Alors c'est parti:

1. Concernant ton peptide, l'aminopeptidase hydrolyse la liaison peptidique qui relie le première acide aminé au reste du peptide donc théoriquement la liaison entre la Lysine et la Proline. Hors tu sait que la Proline gène (surtout) lorsque elle se trouve en aval de la liaison considéré. Donc on est dans ce cas la l'enzyme n'agira pas!

2. Alors oui les deux enzymes ont possibilité d'agir sur le peptide au niveau de la même liaison, le prof ne détaille pas ce cas là, donc il ne fera pas tomber ca au concours, c'est trop ambigue et ca risque de trop vous embrouiller!

3. Oui c'est une errata, cette item est bien faux car c'est bien le rôle des coudes beta de changer de direction !

4. Alors enfaite c'est un qcm de réflexion, voici ce qu'il faut garder en tête:
- Les AA chargé positivement sont H, K, R
- les AA chargé négativement sont E, D
En considérant nos peptides:
- P1 possède R et K donc il possède une charge nette de +2
- P2 possède E et D donc il possède une charge nette de -2
Ainsi lors de l’électrophorèse, on applique un champ électrique et les protéines migrent.
- P1 (+) aura tendance à aller vers une charge négative soit la cathode.
- P2 (-) aura tendance à aller vers une charge positive soit l'anode.
Donc l'item est bien vrai: "P1 est localisé le plus prés de la cathode et P2 est localisé le plus près de l'anode"

Voila alors attention ce qcm doit daté car je ne l'ai pas dans mes annales, donc ca ne doit pas être un qcm de Vano! Alors attention parce que Vano ne considère pas la même chose pour l'éléctrophorèse! Je te fais un petit récap sur l'éléctrophorèse de Vano:

L'éléctrophorèse permet de séparer les protéines selon leur tailles et leur charges.
Montage :
On prend l’échantillon avec nos 2 protéines, on les dénature avec des agents, on rajoute un agent SDS chargé négativement : plus la protéine est grosse, plus la quantité de SDS qui s’y fixe sera importante. On place les protéines sur un gel au niveau de la cathode et on crée un champ électrique entre une cathode (-) et une anode (+).
Les protéines migrent de la cathode vers l’anode (vers le + vu que la protéine est chargé -). La migration dépend donc de la charge de la protéine donc de la taille (quantité de SDS).
Les protéines les plus petites migreront le plus loin et inversement.

Voila retiens surtout cette version pour le concours++

Voila j’espère que c'est bon, sinon hésites pas, bon courage

[SanGoQcm]

Parfait merci bcp mais du coup sachant que l'agent SDS que l'on ajoute est chargé négativement on n'a dit qu'il sera d'autant plus présent que la taille de la protéine est grosse donc sa devrait être les protéines les plus grosse qui migrent le plus loin vers l'anode puisqu'elles ont plus de SDS ?
Sinon super ton explication détaillés

[SanGoQcm]

uppp

[mariol]

Salut salut
Alors la je tavoue que je sais pas, en vrai c'est une version simplifier de l'éléctrophorèse, ya des mécanismes chimiques et physiques qui nous dépasse je pense, donc tu na pas à savoir ca mais c'est probablement du au poids moléculaire et au "forces de frottements" entre molécule et le gel: plus ta molécule est grosse, certes elle va être plus chargé, mais plus elle va se traîner et migrer moins loin!
Voila retiens bien ca après le mécanisme c'est hors programme, bon courage