J'ai un petit problème de compréhension par rapport à la réoxydation du FADH2. Quand on nous dit qu'avec la CRM on réoxyde le NADH2 je suis d'accord car dans le complexe 1 il est réoxydé en réduisant le FMN... Mais pour le FADH2 on dit qu'on le réoxyde dans le Complexe 2 mais dans celui ci on oxyde plutôt le Succinate qui va s'oxyder en réduisant le FAD. Alors ok après notre FADH2 est réoxydé en réduisant l'ubiquinone mais dans la réaction de base on part d'un FAD et non d'un FADH2.
Du coup quand on nous du FADH2 provenant de la B-oxydation où du CK par exemple on n'as pas l'oxydation du Succinate (car on possède déjà du FADH2 et non du FAD) mais seulement la réduction de l'ubiquinone ?
J'ai du mal aussi avec cette phrase: La CRM se sert du pouvoir réducteur de ces coenzymes pour la synthèse d’ATP car même si c'est vrai que la majorité de c'est complexe sont réducteur on réoxyde les cofacteur en plus on parle bien de phosphorylation oxidative..
Dernier petit point par rapport aux inhibiteur, on nous donne l'exemple de Roténone et on nous dit que tous les transporteur en amont du point de blocage sont à l'état réduit (Fe2+/ COeQCH2). Or la roténone bloque le transfert d'électron entre Fe-S et CoeQ donc je ne comprend pas pourquoi CoeQ est réduit car il se situe en aval de l'action de la roténone.
Merci
