C'est plutôt un post de vérification errata des ronéos AA, Protéines (Au passage les ronéos sont TOP
)Quand on parle de la structure secondaire on ne parle pas encore de structure tridimensionnelle même si on à des repliements dans l'espaces ?
De plus quand on parle de AA alpha es ce qu'on fait référence au carbone asymétrique ou pas ? Du coup suivant cette logique la glycine n'est pas un AA alpha ?
Désolé je fais un post rassemblement sur la ronéo des AA/protéine, par rapport au groupement chargé aux extrémité de la liaison peptidique, il s'agit seulement de groupement N-terminal (alpha amine) et C-terminal (alpha carboxylique) ou on peut avoir N-terminal (alpha carboxylique) et C-terminal (alpha amine)
Petit passage un peu WTF si c'est par rapport à la visualisation ou on l'apprend comme ça (structure primaire) "les chaînes latérales des acides aminés sont des substituants à cette épine dorsale"
Petite contradiction entre profs du coup si on peut poser la question directement au prof : "La séquence de l’enchainement des acides aminés est unique pour chaque protéine" Or en biomol on dit que le code génétique est dégénéré cad plusieurs codons spécifient le même AA donc on peut avoir différent enchainement d'acides aminés pour une unique protéine
Diapo 76: "dans protéines globulaires (structure compacte!): 1/3 des aa dans coudes permettant la chaîne de changer de direction" Je trouve que ça n'a pas de sens, c'est pas plutôt 1/3 des AA des protéines globulaires codent pour des coudes B permettant de changer de direction"
Petite incohérence par rapport à la méthode d'électrophorèse: On nous dit que plus une molécule est grande plus elle capte de SDS chargé - et plus elle migre vers l'anode selon le sens de migration dirigé vers le bas mais après dans le résultat de notre échantillon quand on regarde la masse en KDa elle est croissante en haut alors que logiquement les protéines avec une plus grande masse moléculaire serai en bas
