QCM 6 2009 enzymo annatheme

[alainlalcalin]

Coucou dans ce qcm on nous demande de donner les fausses, ducoup je ne comprends pas pourquoi ces deux propositions ne sont pas fausses selon la correction:

1/ un complexe ternaire ESI peut-eêtre complètement dissocié par addition d'un excès de substrat -- pour moi c'est faux car la dissociation par excès de substrat ne concerne que l'inhibitoon compétitive et donc le complexe EI

2/ l'action d'un inhibiteur nn covalent est d'autant plus forte que la concentration de l'inhibiteur est élevée et la valeur de Ki est faible (KI= constante de dissociation enzyme-inhibiteur) --- pour moi c'est faux car c'est pluus Ki est fort puisque plus il est faible est plus l'enzyme peut se dissocier pour aller exercer son action ..

merci d'avance

[Pedrassou]

Re,

1/ Alors je pense, comme toi, que cette proposition est fausse --> si on a un complexe EIS cela signifie que l'on est en présence d'un inhibiteur soit non compétitif soit incompétitif. Dans les deux cas, ce genre d'inhibition ne peut pas être levée par excès de substrat. Donc l'item est bien faux.

2/ Là, je pense que l'item est VRAI. Le Ki fonctionne comme le Km ; il est inversement proportionnel à l'affinité enzyme-inhibiteur. Plus cette affinité est importante plus le Ki est faible (car la concentration [EI] est élevée, tu vois ce que je veux dire ?
On a Ki = [I]x[E]/[EI]

Donc plus le Ki est faible, plus l'affinité enzyme-inhibiteur est importante et plus " l'action d'un inhibiteur non covalent est d'autant plus forte "

Voilà

[alainlalcalin]

ooooh super merci! c'est beaucoup plus clair maintenant