Inhibiteurs enzymatiques

[Kelliah.tegera]

Bonjour, j’ai du mal à faire la différence entre un inhibiteur non compétitif et uncompétitif a part les modifications qu’ils engendrent ( non compétitif : vm et uncompetitif : km et vm )
Au niveau de leur site de fixation quelle est la différence ?
Merci d’avance !

[Chloesterase]

Hellooo, okay je vais résumer pour être sure que tout soit clair :

- L’inhibiteur non compétitif
Fixation : Il se lie à l’enzyme libre sur un site différent que le SA (là ou le substrat subit ses modifs)
Effet : Vmax diminue (car l’enzyme devient moins efficace, même si le substrat est présent et Km ne change pas car la liaison du substrat au site actif n’est pas modifiée (il garde donc la meme affinité pour l’enzyme)

- L’inhibiteur incompétitif
Fixation : Il se lie uniquement au complexe enzyme-substrat (ES) => ce site devient alors ESI (enzyme-substrat-inhibiteur)donc il ne peut se lier qu’après que le substrat est fixé (en gros S + E —> ES + I —> ESI)
Effet : Vmax diminue car une partie des complexes ES est rendue inactive et Km diminue aussi

Pour t’en souvenir, tu peux te dire :
• Non compétitif : “Non exclusif”, il se fiche que le substrat soit là ou pas, il se lie dans les deux cas.
• Incompétitif : “Incapable de s’impliquer sans le substrat”, donc il attend que le substrat soit fixé.

J’espère que c’est plus clair, n’hésites pas sinon
Bon courage