allostérique homotrope

[Vieux BPC]

Bonsoir alors c'est pas explicité dans le cour mais c'est pour voir si j'ai réussi à comprendre quelque chose.

L'enzyme allostérique homotrope a des protomères avec chacun un site de régulation et un site actif (=site de fixation + site catalytique).
Mais dans les homotropes on peut dire que (selon le modèle de la serrure) le site de régulation à la meme forme que le site catalytique donc il peuvent fixer la meme molécule (le substrat)

Pour les allostériques en générale est-ce que la "puissance" d'affinité est proportionelle au nombre d'effecteurs fixés? Il en suffit d'un pour activer l'octamere mais si il y en a plus c'est encore plus efficace ?

ça je pense qu'on le verra plus tard mais bon : est-ce que le produit d'une voie métabolique agit comme un effecteur négatif sur l'enzyme allostérique ?

Voilà merci au courageux qui répondront

[nenyan]

Bon, ba je commence par la dernière : oui, Giudi l'a dit ce matin, le produit final d'une voie rétroinhibe l'enzyme allosterique qui conduit le substrat initial dans ladite voie métabolique. (cf p.92).

Pour la deuxieme, d'apres ce que j'ai vu dans le poly, il y a pour chaque protomere UN site actif, et UN site de régulation, d'après ce que j'ai compris (... ^^), la fixation d'un effecteur sur un site de régulation d'un protomere ne modifiera l'affinité du site actif envers le ligand que sur ledit protomere. Donc je pense que 1 effecteur suffit a pleinement modifier l'affinité du site actif du protomere, mais apres c'est sur qu'en augmentant [effecteur], on va augmenter le nombre de fixation Site de régulation - Effecteur et donc modifier l'affinité de plus de protomères, la cinetique enzymatique sera donc modifiée.

Enfin pour la premiere, "homologue" ? pas plutot homotrope ?
L'effet allosterique homotrope signifie que le substrat sert d'effecteur, mais que les sites de régulation qui fixent le substrat n'induisent qu'un changement de conformation et pas de modification du substrat.

Vala, j'espere pas avoir dit trop de conneries ^^

[Vieux BPC]

J'édit homotrope ^^ (un peu à la vas vite ce post )
Pour ma dernière je sais que ça rétroinhibe je voulais savoir si c'était en tant que effecteur négatif (margaux m'a dit que oui )
Pour la 2eme tu me rassure ça confirme ce que je pensais mise à part quand tu dis qu'un effecteur active le protomère je pense que ça active aussi l'ensemble de l'oligomère (coopérativité)
La 1ere mise à part homotrope moi ce que je veux savoir c'est si ça à la meme forme (la meme "serrure")
Merci à toi

[Ludo.]

L'enzyme allostérique homotrope a des protomères avec chacun un site de régulation et un site actif (=site de fixation + site catalytique).

Oui

Mais dans les homotropes on peut dire que (selon le modèle de la serrure) le site de régulation à la meme forme que le site catalytique donc il peuvent fixer la meme molécule (le substrat)

Oui

Pour les allostériques en générale est-ce que la "puissance" d'affinité est proportionelle au nombre d'effecteurs fixés?

Non. Ne pas mélanger effecteur et substrat. C'est la fixation du substrat qui est responsable de la coopérativité entres les différentes sous unités de la protéine. La fixation d'une molécule de substrat augmentera l'affinité des autres sous unités, et ainsi de suite...

Il en suffit d'un pour activer l'octamere mais si il y en a plus c'est encore plus efficace ?

Octamère c est le noyau d'histones autour duquel s'entoure l'ADN...

[Vieux BPC]

Octamère c est le noyau d'histones autour duquel s'entoure l'ADN..

mdr Le gros lapsus j'avoue, je voulais dire oligimère ^^

Non. Ne pas mélanger effecteur et substrat. C'est la fixation du substrat qui est responsable de la coopérativité entres les différentes sous unités de la protéine. La fixation d'une molécule de substrat augmentera l'affinité des autres sous unités, et ainsi de suite...

OK j'étais à coté, donc là fixation d'un substrat (celui transformer en produit) va entrainer une meilleur affinité pour l'ensemble de l'oligomère. Et donc l'effecteur il change seulement la conformation du protomère ? et non de l'oligomère ?
Donc en gros:
l'enzyme fixe un effecteur sur son SR d'un protomère qui change de conformation.
elle peut ainsi fixé un substrat sur ce meme protomère sur le SA
fixation du substrat entraine par coopérativité activation des autres protomère qui fixent à leur tour les substrat ...
Donc dans l'histoire il y a besoin que d'un effecteur positif ....

Merci pour ton aide

[Vieux BPC]

[$@m]

Il y a différentes hypothèses,

Comme tu peut le voir sur ce schéma (ici,l'effecteur est différent du substrat, mais c'est la même chose si l'effecteur est le substrat)


L'effecteur se fixe sur sont site de régulation, induit le changement de conformation d'un protomère, le protomère aura plus d'affinité pour le substrat, le substat s'y fixe, se qui va faciliter la fixation du substrat sur les autres protomères , c'est l'effet de coopérativité. Les autres portomères vont changer de conformation, l'enzyme passe de la forme tendue à la forme relâchée, et donc, elle sera beaucoup plus efficace, et pourra transformer encore plus de substrat (sigmoïde).

Dans le poly, page 98 (2éme diapo), ou sur certain site: ce sont les interactions entre le substrat et l'effecteur, chacun fixés sur leurs sites qui induisent le changement de conformation.

edit: le schéma que j'ai mis est un peu ambigu, on diré que c'est l'inhibiteur qui vire le substrat de l'enzyme, mais dans le cour de Mr Giudi, c'est pas ça, donc n'en tenez pas compte!!

[Vieux BPC]

Merci beaucoup et super schémas

[Kapu]

Salut, y'a quelque chose que je n'ai pas compris sur les effecteurs homotrope, le substrat est bien effecteur positif s'il se fixe sur le site de régulation, mais dans ce cas y'a t-il des effecteurs négatifs pour les enzymes allostériques homotropes, ou juste l'absence de fixation de substrat les fait basculer en état R?

[$@m]

Normalement, l'effet homotrope est activateur, mais aujourd'hui, Giudi à dit que PFK1 est inhibé par l'ATP, alors que l'ATP est sont substrat, donc PFK 1 qui est une enzyme " à effet homotrope" est inhibée par sont effecteur.
Sinon, les autre passent de l'état R à T par absence de substrat!

[Kapu]

merci