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allostérie


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Messagepar feryel » 16 Oct 2010, 16:50

coucou, en faite jvoulais vs posez une question sur le dernier cour d'enzymo, sur la regulation allostérique, le prof à dit que leur cinétique était différentes de celles des enzymes michaëlienne, et en faite j'ai du mal à saisir sa!! est-ce que vs pourriez me l'expliquer???? et est-ce que ds ce cas là on doit faire une différence entre enzyme michaëlienne et allostérique, je veux dire que si il pose une question sur sa on doit oui c pareil ou nn c pas pareil???lool merci :)
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Re: allostérie

Messagepar écureuil » 16 Oct 2010, 22:39

salut à toi, étant donné que les enzymes allostériques vont fonctionner par des mécanismes de coopération la cinétique (évolution de la vitesse de réaction) va être différente des enzymes michaéliennes classiques.
une enzyme michaélienne va fixer son substrat et va ensuite effecteur la réaction et la vitesse va dépendre seulement de la saturation de l'enzyme en substrat (si +++ S alors +++ vitesse jusqu'à inhibition par excès de substrat) la vitesse augmente jusqu'à saturation de l'enzyme (cf diapo : courbe).
la différence avec les enzymes allostériques c'est qu'elles fonctionnent sous forme d'oligomère et chaque protomère "va s'allumer" au fur et à mesure de la fixation du substrat sur l'enzyme. donc l'enzyme pour que l'enzyme atteigne sa vitesse max il faut "allumer" tous les protomères; on aura une sigmoïde lors de l'étude de la cinétique des E.allo.
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