Inhibiteurs

[Will]

Salut à tous juste une petite question de bioch je n'ai pas vraiment compris la différence entre inhibiteurs incompétitif et inhibiteur non compétitif

[BlackJesus]

Salut !

Un inhibiteur non compétitif se fixe sur un autre site que celui du substrat Km ne varie donc pas par contre l’inhibiteur agit sur Vm est entraine un non production de produit , la liaison de l’enzyme ne peut pas être levée par l’augmentation de la quantité de substrat on retrouve typiquement dans ce cas d’inhibition des complexe Enzyme/inhibiteur/substrat

L’inhibiteur incompétitif a deux formes, une au repos et une active. L’enzyme a l’état libre de repos ne peut se fixer mais si le substrat et associé a l’enzyme l’inhibiteur peux se fixer sur le complexe Enzyme/substrat ce qui a deux conséquences, la diminution de Vmax réaction (diminution de la concentration en enzyme) et la diminution de Km car il y a augmentation de l’affinité Substrat/enzyme

Du coup tu vois que le non compétitif n’intervient que sur Vm et peut se fixer même si il n’y a pas de substrat car c’est sur un autre site alors que l’incompétitif doit attendre qu’un substrat soit la pour s’activer et ainsi modifier Vmax et Km

J'espère que ma réponse est claire et que les tuteurs la validerons ^^

[Will]

Oui très clair ta réponse donc un inhibiteur non compétitif fait diminuer Vm?
Km c'est bien lié à l'affinité? et Vm? Les immondes formules de cette partie sont-elles à retenir?

[marquito]

Bonjour à tous ! La réponse de BlackJesus convient mais on va rajouter quelques éléments.

INHIBITEURS NON-COMPETITIF :
Comme l'a dit BlackJesus substrat et inhibiteur n'ont pas le même site de fixation sur l'enzyme. Ce qu'il faut comprendre c'est que le site de fixation de l'inhibiteur existe tout le temps sur l'enzyme du coup on peut former 3 complexes :

1) [ES] --> la réaction est possible le substrat devient produit
2) [EI] --> L'inhibiteur est lié à l'enzyme qui devient inactive
3) [EIS] --> soit l'inhibiteur s'est fixé après le substrat soit le substrat s'est fixé après l'inhibteur. Ce complexe est aussi inactif

Du coup on ne joue pas sur l'affinité substrat/enzyme puisqu'on a pas les mêmes sites de fixation substrat et inhibiteur. Tout ce passe comme si on diminuait la quantité d'enzyme disponible, Vm (la vitesse maximale) diminue (rappel : V = k [E]).

INHIBITEUR INCOMPETITIF :
Le site de fixation de l'inhibiteur apparaît seulement quand le substrat se lie à l'enzyme. Cette liaison de l'inhibiteur au complexe ES va favoriser la liaison enzyme substrat et donc augmenter l'affinité de l'enzyme pour le substrat (Km diminue). On détermine donc 2 complexes possibles :

1) [ES] --> le substrat devient produit
2) [EIS] --> L'enzyme est inactive

Oui très clair ta réponse donc un inhibiteur non compétitif fait diminuer Vm?

Oui, même un inhibiteur incompétitif fait diminuer Vm

Km c'est bien lié à l'affinité? et Vm?

ca signifie que Km est un rapport sur la concentration d'enzyme et de substrat libre dans la solution sur la concentration du complexe ES.

- Quand ce rapport est élevé :
La forme de l'enzyme libre est en plus grande quantité que la forme du complexe ES.

- Quand ce rapprot est faible :
La forme ES est en plus grande quantité que la forme enzyme libre.

Donc Km qualifie bien l'affinité de l'enzyme pour le substrat

Mais attention l'an dernier le professeur Giudicelli avait insisté : Km n'est que la constante de dissociation apparente car elle ne tient compte que de l'association E et S en ES et de sa dissociation en E et S sans se soucier de la dissociation en E et Produit.

Vm c'est tout simplement la Vitesse maximale de réaction.

[Will]

Donc plus Km est faible plus l'affinité est forte?

[marquito]

Donc plus Km est faible plus l'affinité est forte?

Oui c'est ça !

[Will]

Merci marquito ^^

[Toumaï]

OULA il est vieux ce post ^^ mais bon je suis un bon élève , j'ai cherché s'il y avait deja eu un post sur le sujet
Je ne comprends pas pourquoi les Inhib incompetitif modifie le Km (bien que ce soit vrai si on s'en tient aux formules) puisque en toute logique si augmentation d'affinité il y a celle ci ne peut etre que posterieur à la fixation du substrat etant donné que ce type d'inhib peut se fixer que sur le complexe ES . Au mieux on va donc modifié l'affinité du substrat déja fixé (ce qui n'a pas de sens puisqu'il est deja fixé ..) Merci d'avance

[marquito]

En fait on va avoir une diminution de Km quand l'inhibiteur va se fixer ainsi l'affinité E/S va augmenter et le substrat ne va plus vouloir lâcher l'enzyme --> formation d'un complexe ES hyper soudé --> pas de "largage" de produit. C'est un peu comme si on mettait de la glue