par Weegun » 01 Déc 2011, 15:22
C'est dans le cours sur la glycolyse donc c'est le cours de C.Hinault, après quand tu regardes la ronéo, la manière donc elle est structurée (ou pas d'ailleurs...), tu te dis que y a peut-être des erreurs xD
Mais ce qui m'embête le plus c'est PFK-2 homodimère, après coup je me suis rappelé qu'en faite elle était associée à FDP-2 mais je suis pas sur d'avoir tout compris sur la structure de cette enzyme, est-ce que c'est une seule enzyme ou bien un complexe bi-enzymatique, sur la fiche de la tut' rentrée il y a écrit une seule enzyme, avec 2 sites actifs mais donc ça serait une seul enzyme dont chaque protomère (puisque c'est un hétérodimère) exprime les 2 sites actifs O_o, je nage là xD ?
Tu dis que PFK-1 est constituée de protomères identiques mais dans ce cas je voudrais savoir comment fonctionne cette "multi-régulation", est-ce qu'il y a un site de fixation pour chacun des effecteurs allostériques (par ce qu'à la limite je veux bien qu'ATP et AMP se fixent sur le même site, idem pour F6P et F2,6 diP et après il reste le citrate), par ce qu'on a des molécules très différentes structuralement donc on doit avoir plusieurs sites régulateurs par protomère non ?
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