Salut, je vais essayer de t'expliquer le fonctionnement de ses 2 méthode qui sont en général non exclusive (une peux suivre l'autre)
-L'electrophorèse bi-dimensionnelle (revu en bioch) est utilisé pour étudier le protéome (protéines), cette méthode consiste à trier les protéines sont leur masse et leur charge nette. On peux voir qu'avec cette méthode nous avons un résultat qui porte juste sur un tri masse/charge, les information que l'on obtient ne décrivent pas entièrement les protéines et leurs composition.
-Spectrométrie de masse elle va avoir pour but d’émettre un laser sur les protéines afin d'en tirer le plus d'information possible (aussi étude du protéome), ici soit on prend directement nos protéines et on les étudie via l'émission du laser ce qui va nous donner un résultat que l'on va recevoir sur un ordi, soit on utilise le résultat d'une électrophorèse bi-dimensionnelle et on l'étudie. Avec la spectrométrie de masse (SDM) on peut avoir une précision supérieure qu'avec une électrophorèse en 2D, car avec la SDM on peut obtenir la composition exacte des protéines et on peux sa voir de quel AA elle est composé afin de savoir quelle sera sa fonction, je t'ai mis l'image issu de la fiche des tuteurs qui est aussi utilisé par le professeur Gilson

j'espère que tu as compris