hydrophile hydrophobe

[sg801087]

Bonjour,

Pourriez vous m'expliquer la différence entre hydrophile et hydrophobe pour les AA
ainsi que pour les liaison entre hydrogène et hydrophobe

De plus, je ne comprend pas qu'est ce que la formation de "poche hydrophobe"

Merci d'avance !

[mariol]

Salut salut
Deja désole du retard de réponse mais ton post c'étais passé en résolu ducoup je ne l'avais pas regarder!
Ducoup c'est parti, on va revoir toutes c'est petites définitions pour que ce quoi bien clair!

Alors un composé hydrophile, c'est un composé qui est soluble dans l'eau, qui va venir se dissoudre dans l'eau (comme le sel par exemple).
Ca s'oppose à un composé hydrophobe qui est un composé qui est pas soluble dans l'eau, qui va venir se dissoudre (comme l'huile).

Ok donc une molécule/un composé va avoir des caractéristiques hydrophiles ou hydrophobes en fonction des liaisons qu'il est capable de faire.
- Le composé hydrophile va être capable de faire plein de liaisons avec son solvant (genre il va grave bien s’intégrer et son fondre dans la masse ), ducoup il sera soluble. Il va venir faire des liaisons hydrogène et ionique.
- Le composé hydrophobe ne viendra pas faire de liaison avec son solvant (on va revoir apres pourquoi), ducoup il sera non soluble. Ducoup il fera des liaisons hydrophobe mais PAS avec le solvant, avec les autres molécule qui sont dans le même cas que elle ( genre toute tes molécules d'huile elles se lient pas avec le solvant mais entre elles).

Maintenant pourquoi est ce que une molécule fait un certain type de liaison ? -> ca va dépendre de la composition de la molécule.
- Si la molécule possède des groupements ionisables ( amine, alcool, acide carbo, cetone) elle sera apte a faire des liaisons ioniques (pour ca faut des charges complètes) et des liaisons hydrogènes.

Alors la liaison hydrogène c'est une liaison entre 2 molécules ( on va prendre 2 molécule d'eau H20, regarde le shéma en bas)
-> la liaison va se faire entre la charge partiel positive de l'Hydrogène d'une molécule1 et la charge partiel négative de l'oxygène de la molécule 2. (Les charges partiels apparaissent du à une différence d'éléctronégativité mais tu le revera++ en chimie o donc si tu as des question vaut mieux que tu leur demandes à eux, ils t’expliqueront mieux que moi!)

- Au contraire si la molécule na pas de groupement ionisable (imagine un alcane juste une petite chaîne carbonée), elle ne pourra pas faire de liaison ionique ou hydrogène (vu quelle à pas de charge partielle ou de charge complète) du coup elle viendra faire des liaisons hydrophobes.

La liaison hydrophobe c'est une attraction préférentiel et non pas des forces de répulsion. En gros c'est pas que ta molécule hydrophobe et la molécule d'eau ce déteste mais que juste les molécules d'eau préfère faire des liaisons entre elles et les molécules hydrophobes préfèrent aussi faire des liaisons entre elles plus-tot que faire des liaisons eau---mol hydrophobe: c'est pour ca qu'on parle d'attraction préférentielle!

Ducoup si on applique tout ca à notre cours. On a des AA qui en fonction de leur composition (groupement ionisable ou non) seront:
- polaire (avec des charges partiels ou completes ) donc capables de faire des liaisons hydrogènes et ioniques donc HYDROPHILE
- apolaire ( sans charges) donc pas capables de faire des liaisons hydrogènes et ioniques mais ducoup capable de faire des liaisons hydrophobes donc HYDROPHOBE

Ducoup si tu prend une protéine (suit avec le shéma), elle va être compose de AA polaire et apolaire, et quand elle va venir se replier, (elle est intelligente) elle va venir placer:
- ces AA polaire/hydrophile dehors/à l'exterieur de la proteine pour quelles puissent faire des liaisons ioniques et hydrogènes avec le solvant
- ces AA apolaires/hydrophpobes vont se placer dedans/à l'interieur de la protéine loin du solvant (vu quelle peut pas se lier avec) pour quelle puissent faire ces liaisons hydrophobes avec les autres AA apolaires de la proteine. Ducoup à l'int de la proteine tu va retrouver une poche hydrophobe.

Ducoup une poche hydrophobe c'est un regroupement AA apolaire à l'int de ta proteine ou tu retrouves absolument pas d'eau/de solvant (la partie verte sur le shéma)


Voila c'etais long mais j'ai voulu bien refaire toute la reflexion avec toi j'espere que je ne t'ai pas perdu au passage, si tu as d'autres question hésites pas!
Bon travail et bonne journée!

[sg801087]

Ohh suuuper mercii ! Et non vous avez super bien expliqué ! C'est bien plus clair maintenant et merciii encooore !!!! ???